U-2 OS Cell Lysate: sc-2295

U-2 OS est une lignée cellulaire dérivée d'un sarcome du tibia d'une femme de 15 ans atteinte d'ostéosarcome. Ce lysat est largement utilisé dans la recherche sur le cancer pour étudier les mécanismes moléculaires sous-jacents à l'ostéosarcome, un type de cancer des os. Les cellules U-2 OS présentent des altérations génétiques et épigénétiques caractéristiques, notamment des mutations du gène TP53 et la surexpression d'oncogènes tels que c-Myc, ce qui rend le lysat précieux pour l'analyse des voies de signalisation impliquées dans la croissance, la survie et la métastase des tumeurs. Les chercheurs utilisent le lysat cellulaire U-2 OS pour étudier l'expression, la phosphorylation et l'interaction de protéines clés impliquées dans des voies telles que PI3K/AKT, Wnt/β-caténine et MAPK/ERK en utilisant des techniques telles que le western blotting, l'immunoprécipitation et la spectrométrie de masse. Ce lysat permet d'explorer les bases moléculaires de la prolifération, de la migration et de l'invasion des cellules d'ostéosarcome en examinant les rôles des régulateurs du cycle cellulaire, des métalloprotéinases matricielles et des molécules d'adhésion. En outre, le lysat cellulaire U-2 OS est utilisé pour étudier les effets de divers composés chimiques sur ces voies de signalisation, ce qui permet de mieux comprendre les processus cellulaires à l'origine de la progression de l'ostéosarcome. En comparant les lysats U-2 OS avec ceux d'ostéoblastes normaux, les scientifiques peuvent identifier des altérations moléculaires spécifiques associées à l'ostéosarcome, faisant ainsi progresser la recherche en biologie du cancer et en transduction des signaux.

U-2 OS Cell Lysate Références:

1. Des événements de phosphorylation distincts régulent la répression de E2F-4 médiée par p130 et p107.  |  Farkas, T., et al. 2002. J Biol Chem. 277: 26741-52. PMID: 12006580
2. Détection et identification des facteurs de transcription en tant que partenaires d'interaction des aliens in vivo.  |  Kob, R., et al. 2007. Cell Cycle. 6: 993-6. PMID: 17438371
3. Le profilage par Kinobead et LC-MS en une seule prise identifie des inhibiteurs sélectifs de la PKD.  |  Golkowski, M., et al. 2017. J Proteome Res. 16: 1216-1227. PMID: 28102076
4. Les protéines affimères sont des réactifs d'affinité polyvalents et renouvelables.  |  Tiede, C., et al. 2017. Elife. 6: PMID: 28654419
5. Identification de nouveaux partenaires d'interaction de la protéine PANDAR impliqués dans la régulation de l'épissage.  |  Pospiech, N., et al. 2018. Sci Rep. 8: 2798. PMID: 29434205
6. Les interactions non stériques prédisent la tendance et les interactions stériques le décalage de la stabilité des protéines dans les cellules.  |  Davis, CM. and Gruebele, M. 2018. Chemphyschem. 19: 2290-2294. PMID: 29877016
7. L'identification combinée de cibles protéomiques et in silico révèle un rôle pour la 5-Lipoxygénase dans les voies de signalisation du développement.  |  Brand, S., et al. 2018. Cell Chem Biol. 25: 1095-1106.e23. PMID: 30251630
8. L'adhérence cellulaire peut fortement réduire la liaison des complexes en accélérant la dissociation.  |  Davis, CM. and Gruebele, M. 2021. J Phys Chem B. 125: 3815-3823. PMID: 33826329
9. Coopération entre Stat2 et p300/CBP dans la signalisation induite par l'interféron alpha.  |  Bhattacharya, S., et al. 1996. Nature. 383: 344-7. PMID: 8848048