Glutathione-Agarose: sc-2009

Le glutathion-agarose est une forme bioconjuguée d'agarose, un polymère naturel extrait des algues, qui est largement utilisé dans la recherche en biochimie et en biologie moléculaire, en particulier pour la purification par affinité des glutathion S-transférases (GST) et des protéines de fusion GST. Ce milieu d'affinité est constitué de glutathion, un tripeptide composé de glutamate, de cystéine et de glycine, couplé de manière covalente à des billes d'agarose par des liaisons thioéther stables. Le principal mécanisme d'action du glutathion-agarose repose sur sa forte affinité pour la GST, une famille d'enzymes impliquées dans les processus de détoxification. Les protéines de fusion GST, qui sont des protéines génétiquement modifiées marquées par la GST, peuvent être sélectivement liées aux colonnes de glutathion-agarose et éluées de celles-ci. Cela facilite la purification de ces protéines à partir de mélanges biologiques complexes, ce qui permet aux chercheurs d'étudier les interactions, les fonctions et les structures des protéines sous une forme purifiée. En outre, cette méthode est avantageuse pour isoler les protéines exprimées dans les applications de la technologie de l'ADN recombinant, où une grande pureté est cruciale. La spécificité et l'efficacité du glutathion-agarose à lier les protéines marquées GST en font un outil inestimable dans la recherche protéomique, permettant l'analyse détaillée des voies et des interactions protéiques sans l'encombrement de considérations cliniques ou thérapeutiques.

Glutathione-Agarose Références:

1. L'expression de deux gènes de la glutathion S-transférase dans la levure Issatchenkia orientalis est induite par l'o-dinitrobenzène pendant l'arrêt de la croissance cellulaire.  |  Tamaki, H., et al. 1999. J Bacteriol. 181: 2958-62. PMID: 10217793
2. Détermination de certaines propriétés cinétiques et caractéristiques de la glutathion S-transférase des érythrocytes bovins.  |  Güvercin, S., et al. 2008. Protein Pept Lett. 15: 6-12. PMID: 18221006
3. Purification et caractérisation partielle de la glutathion S-transférase de populations de terrain résistantes aux insecticides de Liposcelis paeta Pearman (Psocoptera: Liposcelididae).  |  Wu, S., et al. 2009. Arch Insect Biochem Physiol. 70: 136-50. PMID: 19140127
4. Purification et étude d'une glutathion S-transférase bactérienne.  |  Arca, P., et al. 1990. FEBS Lett. 263: 77-9. PMID: 2185038
5. Effet de certains agents antinéoplasiques sur la glutathion S-transférase des érythrocytes humains.  |  Erat, M. and Şakiroğlu, H. 2013. J Enzyme Inhib Med Chem. 28: 711-6. PMID: 22512726
6. Une méthode alternative facile pour la purification d'anticorps et l'analyse de l'interaction protéine-protéine en utilisant des protéines de fusion GST immobilisées sur glutathion-agarose.  |  Zalazar, L., et al. 2014. Anal Bioanal Chem. 406: 911-4. PMID: 24337186
7. Glutathion S-transférases chez Fasciola hepatica.  |  Howell, MJ., et al. 1988. J Parasitol. 74: 715-8. PMID: 3294369
8. Expression, purification et caractérisation biophysique de la nicotinate-nucléotide adénylyltransférase de Klebsiella Pneumoniae.  |  Daya, T., et al. 2022. Protein J. 41: 141-156. PMID: 35083643
9. Isolement et caractérisation biochimique d'une glutathion S-transférase d'Echinococcus granulosus protoscoleces.  |  Fernández, C. and Hormaeche, CE. 1994. Int J Parasitol. 24: 1063-6. PMID: 7883440
10. Le produit anti-oncogène p53 se lie à l'hélicase de l'ADN.  |  Sakurai, T., et al. 1994. Exp Cell Res. 215: 57-62. PMID: 7957681
11. Propriétés biochimiques des glutathion S-transférases clonées de Schistosoma mansoni et Schistosoma japonicum.  |  Walker, J., et al. 1993. Mol Biochem Parasitol. 61: 255-64. PMID: 8264729
12. Glutathion S-transférases du champignon de la pourriture blanche, Phanerochaete chrysosporium.  |  Dowd, CA., et al. 1997. Biochem J. 324 (Pt 1): 243-8. PMID: 9164863
13. Protéines de liaison au glutathion de Setaria digitata: réponses des anticorps chez les humains infectés par Wuchereria bancrofti.  |  Bal, M. and Das, MK. 1996. Parasite Immunol. 18: 473-7. PMID: 9226683
14. La glutathion S-transférase peut être utilisée comme module de dimérisation C-terminal, actif enzymatiquement, pour un inhibiteur de protéase recombinant, et sécrétée fonctionnellement dans le périplasme d'Escherichia coli.  |  Tudyka, T. and Skerra, A. 1997. Protein Sci. 6: 2180-7. PMID: 9336840