Date published: 2025-9-17

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Anticorps Fibrinogen α (471CT12.1.2): sc-517331

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Fiches techniques
  • L'anticorps Fibrinogen alpha 471CT12.1.2 est un monoclonal IgM de souris fourni en 100 µg/ml
  • élevé contre un peptide synthétique correspondant aux acides aminés 420-448 de la région N-terminale de Fibrinogen α d'origine human.
  • recommandé pour la détection de Fibrinogen α d'origine mouse, rat et human par WB et IP
  • Nous testons actuellement encore nos anticorps secondaires pour trouver la meilleure protéine de liaison pour cet anticorps primaire Fibrinogen α (471CT12.1.2). Veuillez nous contacter si vous avez des questions concernant les réactifs de détection secondaire appropriés.

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    L'anticorps anti-fibrinogène α (471CT12.1.2) est un anticorps IgM monoclonal de souris qui détecte le fibrinogène α dans des échantillons de souris, de rats et d'humains par des applications de western blotting (WB) et d'immunoprécipitation (IP). Le Fibrinogène α est l'une des trois sous-unités de la glycoprotéine plasmatique Fibrinogène, qui joue un rôle crucial dans la cascade de la coagulation, en particulier dans la formation de la Fibrine, le composant principal des caillots sanguins. Le fibrinogène α est synthétisé dans le foie et est essentiel pour l'agrégation plaquettaire, qui est vitale pour l'hémostase après une lésion tissulaire. En cas de lésion vasculaire, le fibrinogène α est clivé par la thrombine, ce qui entraîne la formation de fibrine, qui sert non seulement d'échafaudage pour la formation de caillots, mais régule également l'adhésion et l'étalement des cellules, présente des propriétés vasoconstrictrices et chimiotactiques, et agit comme un mitogène pour divers types de cellules. L'anticorps anti-fibrinogène α (471CT12.1.2) est un outil précieux pour les chercheurs qui étudient la coagulation et les processus connexes, car les interactions du fibrinogène α avec d'autres facteurs de coagulation et son rôle dans la réponse à la phase aiguë soulignent son importance dans le maintien de l'équilibre hémostatique et la réponse aux lésions.

    Pour la Recherche Uniquement. Non destiné à un usage diagnostique ou thérapeutique.

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    Fibrinogen α Références:

    1. Rôle des sites des chaînes alpha et gamma du fibrinogène dans l'agrégation plaquettaire.  |  Farrell, DH., et al. 1992. Proc Natl Acad Sci U S A. 89: 10729-32. PMID: 1438269
    2. Variante à extension carboxy-terminale de la sous-unité alpha du fibrinogène humain: un nouvel exon conférant une homologie marquée avec les sous-unités bêta et gamma.  |  Fu, Y., et al. 1992. Biochemistry. 31: 11968-72. PMID: 1457396
    3. La diminution du fragment alpha du fibrinogène plasmatique identifie les patientes atteintes d'un cancer du sein HER2-positif et revient à des niveaux normaux après la chirurgie.  |  Shi, Q., et al. 2006. J Proteome Res. 5: 2947-55. PMID: 17081046
    4. L'anticorps monoclonal qui reconnaît un épitope dans la région C-terminale de la chaîne alpha du fibrinogène réagit avec la fibrine soluble et le monomère de fibrine générés par la thrombine, mais pas avec ceux formés comme produits de dégradation de la plasmine.  |  Suzuki, A., et al. 2007. Thromb Res. 121: 377-85. PMID: 17561232
    5. Un analogue synthétique du fibrinogène alpha 27-50 est un inhibiteur de la thrombine.  |  Binnie, CG. and Lord, ST. 1991. Thromb Haemost. 65: 165-8. PMID: 2053103
    6. Mesure d'un fragment de 5,9 kDa de la chaîne C du fibrinogène α (FIC 5,9) par MALDI-TOF MS et dilution standard d'un peptide marqué par un isotope stable.  |  Sogawa, K., et al. 2011. Clin Chim Acta. 412: 1094-9. PMID: 21354123
    7. L'absence d'un fragment C-terminal peptidique de 5,9 kDa de la chaîne α du fibrinogène précède la progression de la fibrose chez les patients atteints d'une maladie du foie.  |  Marfà, S., et al. 2014. PLoS One. 9: e109254. PMID: 25275549
    8. Les interactions irréversibles entre le fibrinogène et les plaquettes se produisent indépendamment de la dégradation de la chaîne alpha du fibrinogène et ne sont pas médiées par des complexes glycoprotéines IIb-IIIa intacts de la membrane plaquettaire.  |  Peerschke, EI. 1988. J Lab Clin Med. 111: 84-92. PMID: 2826623
    9. Effets de l'hypophysectomie du donneur de foie sur la synthèse nette de protéines plasmatiques spécifiques par le foie de rat isolé et perfusé. Modulation de la synthèse de l'albumine, du fibrinogène, de l'alpha 1-acide glycoprotéine, de l'alpha 2-(phase aiguë) -globuline et de l'haptoglobine par l'insuline, le cortisol, la triiodothyronine et l'hormone de croissance.  |  Griffin, EE. and Miller, LL. 1974. J Biol Chem. 249: 5062-9. PMID: 4211972
    10. Caractéristiques structurelles et fonctionnelles comparatives du domaine alpha C du fibrinogène humain et du fragment alpha C isolé. Caractérisation à l'aide d'anticorps monoclonaux dirigés contre des régions définies de la chaîne alpha A COOH-terminale.  |  Rudchenko, S., et al. 1996. J Biol Chem. 271: 2523-30. PMID: 8576216

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    Anticorps Fibrinogen α (471CT12.1.2)

    sc-517331
    100 µg/ml
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