Anticorps ADAMTS-15 (5F3): sc-517041

L'anticorps ADAMTS-15 (5F3) est un anticorps monoclonal IgG2a à chaîne légère kappa de souris qui détecte la protéine ADAMTS-15 d'origine humaine par western blotting (WB), immunoprécipitation (IP) et enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA). L'anticorps anti-ADAMTS-15 (5F3) est disponible sous forme non conjuguée. La famille ADAMTS (domaine de l'a-désintégrine et de la métalloprotéinase avec modules de thrombospondine de type 1) est constituée de protéases zinc-dépendantes qui jouent un rôle crucial dans divers processus physiologiques et pathologiques, notamment le remodelage des tissus et la progression de maladies telles que l'arthrite et le cancer. ADAMTS-15 se caractérise par une structure unique, qui comprend un domaine propeptidique amino-terminal, un domaine métalloprotéinase, un domaine de type désintégration et une région carboxy-terminale contenant de multiples motifs de thrombospondine de type 1. Cette structure permet l'activité enzymatique et les interactions avec d'autres protéines, ce qui permet à l'ADAMTS-15 de cliver l'agrécane, un composant clé du cartilage, influençant ainsi la dynamique de la matrice extracellulaire. L'expression d'ADAMTS-15 est principalement observée dans les tissus fœtaux, y compris les poumons, les reins et le foie, où ADAMTS-15 fonctionne comme une aggrécanase faible, en particulier dans les reins et le foie fœtaux. Des recherches ont montré qu'une faible expression d'ADAMTS-15 dans le carcinome mammaire humain, associée à des niveaux élevés d'ADAMTS-8, est en corrélation avec un risque accru de récurrence du cancer et de mortalité, soulignant le potentiel d'ADAMTS-15 en tant que biomarqueur dans le pronostic du cancer.

Alexa Fluor^® est une marque déposée de Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® et Odyssey^® sont marques déposées de LI-COR Biosciences

Anticorps ADAMTS-15 (5F3) Références:

1. ADAMTS: une nouvelle famille de protéases de la matrice extracellulaire.  |  Tang, BL. 2001. Int J Biochem Cell Biol. 33: 33-44. PMID: 11167130
2. Clonage, analyse de l'expression et caractérisation structurelle de sept nouveaux ADAMTS humains, une famille de métalloprotéinases avec des domaines de désintégration et de thrombospondine-1.  |  Cal, S., et al. 2002. Gene. 283: 49-62. PMID: 11867212
3. Caractérisation des ADAMTS-9 et ADAMTS-20 en tant que sous-famille ADAMTS distincte liée à Caenorhabditis elegans GON-1.  |  Somerville, RP., et al. 2003. J Biol Chem. 278: 9503-13. PMID: 12514189
4. L'identification et la caractérisation de l'ADAMTS-20 définissent une nouvelle sous-famille de métalloprotéinases-désintégrines avec de multiples répétitions de thrombospondine-1 et un domaine GON unique.  |  Llamazares, M., et al. 2003. J Biol Chem. 278: 13382-9. PMID: 12562771
5. L'ADAMTS-9 est induit de manière synergique par l'interleukine-1beta et le facteur de nécrose tumorale alpha dans les cellules de chondrosarcome OUMS-27 et dans les chondrocytes humains.  |  Demircan, K., et al. 2005. Arthritis Rheum. 52: 1451-60. PMID: 15880812
6. L'expression d'ADAMTS8 et d'ADAMTS15 prédit la survie dans le carcinome mammaire humain.  |  Porter, S., et al. 2006. Int J Cancer. 118: 1241-7. PMID: 16152618
7. Le profilage de l'expression des métalloprotéinases et des inhibiteurs du cartilage en résorption révèle que l'activation de la pro-collagénase est une étape critique de la collagénolyse.  |  Milner, JM., et al. 2006. Arthritis Res Ther. 8: R142. PMID: 16919164
8. Les séquences codantes consensus des cancers du sein et colorectaux humains.  |  Sjöblom, T., et al. 2006. Science. 314: 268-74. PMID: 16959974
9. La déficience en ADAMTS-5 ne bloque pas l'aggrécanolyse au niveau des sites de clivage préférés dans la région riche en sulfate de chondroïtine de l'aggrécan.  |  East, CJ., et al. 2007. J Biol Chem. 282: 8632-40. PMID: 17255106