Date published: 2025-9-16

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uPA Substrats

Santa Cruz Biotechnology propose désormais une large gamme de substrats uPA à utiliser dans diverses applications. Les substrats uPA sont essentiels dans la recherche biochimique, en particulier dans l'étude des enzymes protéolytiques telles que l'activateur du plasminogène de type urokinase (uPA). Ces substrats sont spécifiquement conçus pour être clivés par l'uPA, une sérine protéase impliquée dans la dégradation de la matrice extracellulaire et la régulation de divers processus cellulaires. Dans le cadre de la recherche, les substrats de l'uPA sont très utiles pour étudier la cinétique des enzymes, la spécificité des substrats et les mécanismes d'inhibition des enzymes. Ils sont également utilisés dans des essais visant à quantifier l'activité de l'uPA, ce qui est essentiel pour comprendre des processus tels que la migration cellulaire, le remodelage des tissus et la transduction des signaux. La spécificité et la sensibilité des substrats de l'uPA en font des outils idéaux pour expliquer le rôle de l'uPA dans des conditions physiologiques et pathologiques. Les chercheurs utilisent ces substrats pour développer et valider des modèles expérimentaux, améliorer notre compréhension des voies enzymatiques et explorer les mécanismes de régulation de l'activité de la protéase. La polyvalence des substrats de l'uPA s'étend à divers domaines, notamment la biochimie, la biologie cellulaire et la biologie moléculaire, où ils contribuent à l'avancement des connaissances scientifiques et au développement de nouvelles technologies. Pour obtenir des informations détaillées sur les substrats uPA disponibles, cliquez sur le nom du produit.

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Nom du produitCAS #Ref. CatalogueQuantitéPrix HTCITATIONS Classement

N-CBZ-Glycyl-glycyl-L-arginine 7-amido-4-methylcoumarin hydrochloride

102601-58-1sc-208012
sc-208012C
sc-208012A
sc-208012D
sc-208012B
2 mg
5 mg
10 mg
25 mg
50 mg
¥1444.00
¥2369.00
¥3746.00
¥7548.00
¥12726.00
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Le chlorhydrate de N-CBZ-Glycyl-glycyl-L-arginine 7-amido-4-méthylcoumarine agit comme un inhibiteur de l'uPA grâce à sa capacité à former des liaisons hydrogène et des interactions hydrophobes avec le site actif de l'enzyme. La fraction coumarine unique de ce composé renforce la fluorescence, ce qui permet un suivi en temps réel de l'activité de l'enzyme. Sa flexibilité structurelle contribue à des affinités de liaison variées, influençant la cinétique de la réaction et modulant les processus protéolytiques dans des environnements biochimiques distincts.