Inhibiteurs UGT2B37

Les inhibiteurs courants de l'UGT2B37 comprennent, entre autres, la chrysine CAS 480-40-0, la flavone CAS 525-82-6, la naringénine CAS 480-41-1, la baïlicéine CAS 491-67-8 et la (±)-hespérétine CAS 520-33-2.

Les inhibiteurs chimiques de l'UGT2B37 peuvent exercer leurs effets inhibiteurs par le biais de diverses interactions directes avec le site actif de l'enzyme. La chrysine, par exemple, entre en compétition avec les substrats endogènes de l'UGT2B37, réduisant efficacement l'activité de glucuronidation de l'enzyme en occupant les sites de liaison nécessaires à la catalyse. De même, la flavone inhibe l'activité de l'UGT2B37 en interagissant directement avec son site actif, ce qui empêche l'enzyme de traiter les substrats. Ce type d'inhibition est également observé avec la naringénine, qui occupe le site actif de l'UGT2B37 et interdit ainsi l'action catalytique de l'enzyme sur ses substrats.

Plusieurs autres flavonoïdes, tels que la baïcaléine, l'hespérétine, la quercétine, le kaempférol, la myricétine, la génistéine, la biochanine A, l'apigénine et la lutéoline, démontrent leur effet inhibiteur sur l'UGT2B37 par des mécanismes similaires. La baïcoléine, par exemple, se lie directement à l'UGT2B37, ce qui perturbe la fixation de l'acide glucuronique aux molécules lipophiles, une étape clé du processus de glucuronidation. L'hespérétine et la quercétine agissent comme des inhibiteurs compétitifs, se disputant avec les substrats naturels de l'UGT2B37 la liaison au site actif de l'enzyme, ce qui entraîne une diminution de l'activité de l'enzyme. Le kaempférol et la myricétine, en se liant au site actif, entravent le processus de glucuronidation facilité par l'UGT2B37. La génistéine et la biochanine A exercent également leur action inhibitrice en interagissant directement avec le site actif de l'UGT2B37, empêchant ainsi le transfert de l'acide glucuronique vers les substrats. Enfin, l'apigénine et la lutéoline inhibent l'UGT2B37 en se liant au site actif, en bloquant le site catalytique et, par conséquent, en empêchant la glucuronidation des substrats de l'enzyme. Chacune de ces substances chimiques peut inhiber efficacement l'UGT2B37 en se liant directement à l'enzyme et en entravant sa fonction normale sans affecter l'expression ou la transcription de la protéine.