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Nom du produit | CAS # | Ref. Catalogue | Quantité | Prix HT | CITATIONS | Classement |
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N-Acetyl-D-lactosamine | 32181-59-2 | sc-281053 | 5 mg | ¥654.00 | ||
La N-acétyl-D-lactosamine sert de substrat aux galactosidases, facilitant l'hydrolyse des liaisons glycosidiques. Sa configuration structurelle, qui comporte un groupe acétyle, améliore la solubilité et la réactivité dans les voies enzymatiques. La stéréochimie du composé permet des interactions spécifiques entre l'enzyme et le substrat, optimisant ainsi l'affinité de la liaison. Des études cinétiques révèlent son rôle dans la modulation des taux de réaction, tandis que sa capacité à participer aux processus de reconnaissance moléculaire souligne son importance dans la biologie des glycanes. | ||||||
8-Hydroxyquinoline-b-D-galactopyranoside | 113079-84-8 | sc-281503 sc-281503A | 1 g 5 g | ¥1692.00 ¥5077.00 | ||
Le 8-Hydroxyquinoline-b-D-galactopyranoside agit comme un substrat pour les galactosidases, présentant des interactions moléculaires uniques dues à ses groupements hydroxyle et quinoléine. Les caractéristiques structurelles du composé favorisent une liaison sélective, améliorant ainsi la spécificité de l'enzyme. Sa réactivité est influencée par la présence du groupe hydroxy, qui peut stabiliser les états de transition pendant l'hydrolyse. En outre, la capacité du composé à former des liaisons hydrogène joue un rôle crucial en facilitant l'activité enzymatique et en influençant la cinétique de la réaction. | ||||||
5-Bromo-4-chloro-3-indolyl α-D-galactopyranoside | 107021-38-5 | sc-278107 | 1 g | ¥4310.00 | ||
Le 5-bromo-4-chloro-3-indolyl α-D-galactopyranoside sert de substrat aux galactosidases, caractérisé par sa structure indolique qui renforce les interactions hydrophobes avec le site actif de l'enzyme. Les substituants halogènes contribuent à des propriétés électroniques uniques, influençant la réactivité et la stabilité du composé lors de l'hydrolyse enzymatique. Sa conformation moléculaire distincte permet une stabilisation efficace de l'état de transition, optimisant les taux de réaction et la spécificité des voies enzymatiques. |