Aminopeptidase B Substrats
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| Nom du produit | CAS # | Ref. Catalogue | Quantité | Prix HT | CITATIONS | Classement |
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L-Arginine 7-amido-4- methylcoumarin dihydrochloride | 113712-08-6 | sc-281539 sc-281539A | 100 mg 250 mg | ¥1534.00 ¥2685.00 | ||
Le dihydrochlorure de L-arginine 7-amido-4-méthylcoumarine sert de substrat à l'aminopeptidase B. Il se caractérise par son groupement coumarinique unique qui augmente la fluorescence lors du clivage enzymatique. Cette propriété permet une détection sensible de l'activité enzymatique. Les caractéristiques structurelles du composé facilitent les interactions spécifiques avec l'enzyme, favorisant une liaison et une hydrolyse efficaces du substrat. Son profil cinétique révèle un taux de renouvellement distinct, influencé par l'efficacité catalytique de l'enzyme et la concentration du substrat. | ||||||
L-Lysine 7-amido-4-methylcoumarin, acetate salt | 201853-23-8 | sc-300887B sc-300887 sc-300887A | 100 mg 250 mg 1 g | ¥2087.00 ¥3723.00 ¥12241.00 | 1 | |
La L-Lysine 7-amido-4-méthylcoumarine, sel d'acétate, agit comme un substrat pour l'Aminopeptidase B, se distinguant par ses composants uniques d'amido et de coumarine qui contribuent à sa réactivité. Le composé se lie sélectivement au site actif de l'enzyme, ce qui entraîne une augmentation notable de la fluorescence lors du clivage. Sa conformation structurelle permet un alignement optimal au cours du processus catalytique, ce qui entraîne une voie de réaction spécifique qui renforce l'activité hydrolytique de l'enzyme. | ||||||
L-Arginine β-naphthylamide hydrochloride | 18905-73-2 | sc-207793 sc-207793A | 1 g 5 g | ¥2471.00 ¥7480.00 | ||
Le chlorhydrate de L-arginine β-naphthylamide sert de substrat à l'aminopeptidase B, caractérisé par sa partie β-naphthylamide qui augmente l'affinité de l'enzyme. Ce composé subit une hydrolyse, produisant un produit chromogène distinct qui facilite le contrôle en temps réel de l'activité enzymatique. La présence de la chaîne latérale arginine favorise des interactions spécifiques avec le site actif de l'enzyme, influençant la cinétique de la réaction et permettant des taux de renouvellement précis du substrat. Ses caractéristiques structurelles uniques contribuent à une réponse enzymatique sur mesure. | ||||||