Date published: 2025-9-16

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Seach Input

α-synuclein Substrats

Santa Cruz Biotechnology propose désormais une large gamme de substrats d'alpha-synucléine destinés à diverses applications. Les substrats de l'alpha-synucléine sont des outils essentiels pour la recherche biochimique et cellulaire, en particulier pour les études portant sur les interactions protéine-protéine, l'agrégation des protéines et les maladies neurodégénératives. Bien que ces substrats soient principalement utilisés en neurobiologie, ils sont largement utilisés dans d'autres domaines de recherche, tels que la biologie moléculaire et la biochimie. Les chercheurs utilisent les substrats de l'alpha-synucléine pour explorer les mécanismes fondamentaux du repliement, du mauvais repliement et de l'agrégation des protéines, qui sont des processus essentiels pour comprendre l'homéostasie cellulaire et les réponses au stress. Ces substrats sont également utilisés dans des essais de criblage à haut débit pour identifier de nouveaux interacteurs protéiques, surveiller les modifications post-traductionnelles et étudier l'impact des mutations génétiques sur le comportement des protéines. En permettant l'étude de l'alpha-synucléine dans des environnements contrôlés, ces substrats offrent des perspectives inestimables sur le rôle de la protéine dans la fonction cellulaire normale ainsi que dans les processus pathologiques qui peuvent conduire à la maladie. La disponibilité de substrats de haute qualité pour l'alpha-synucléine permet un large éventail d'approches expérimentales, depuis les essais biochimiques in vitro jusqu'aux modèles in vivo plus complexes. Pour obtenir des informations détaillées sur les substrats d'alpha-synucléine disponibles, cliquez sur le nom du produit.
Nom du produitCAS #Ref. CatalogueQuantitéPrix HTCITATIONS Classement

K 114

872201-12-2sc-204027
sc-204027A
10 mg
50 mg
¥1737.00
¥6972.00
1
(1)

Le K 114 présente des interactions uniques avec l'alpha-synucléine, influençant sa dynamique d'agrégation. Ce composé stabilise des conformations spécifiques de la protéine, modifiant ses voies de fibrillation. La capacité du K 114 à moduler les forces intermoléculaires accroît sa réactivité, ce qui se traduit par des profils cinétiques distincts dans les essais d'agrégation. Ses caractéristiques structurelles favorisent une liaison sélective, ce qui permet de mieux comprendre les mécanismes de mauvais repliement des protéines et le rôle des chaperons moléculaires dans les processus neurodégénératifs.