El dominio TPR (Tetratricopeptide Repeat), un motivo estructural conocido por su papel en la facilitación de las interacciones proteína-proteína, adquiere especial importancia en el contexto de las proteínas chaperonas como la Hsp90. Este dominio media en interacciones cruciales que son esenciales para el correcto plegamiento y estabilidad de las proteínas. Se ha desarrollado una notable clase de inhibidores químicos dirigidos específicamente al dominio TPR, con el objetivo de interrumpir estas interacciones fundamentales y, por consiguiente, afectar a la función chaperona de la Hsp90. Entre los inhibidores directos destacan Geldanamicina, Radicicol, Novobiocina, PU-H71, 17-AAG, NVP-AUY922, BIIB021, SNX-2112, DMAG, CCT018159, AUY922 y 17-DMAG. Estos compuestos están diseñados para unirse competitivamente a la Hsp90, interactuando específicamente con el dominio TPR. Al hacerlo, impiden la unión de las proteínas cliente a la Hsp90, interrumpiendo así las interacciones mediadas por la TPR. La consecuencia de esta interferencia es el compromiso de la función chaperona de la Hsp90, lo que en última instancia conduce a la desestabilización y degradación de las proteínas cliente.En el ámbito de los inhibidores directos, el NMS-E973 añade otra dimensión al arsenal. Este compuesto, dirigido contra la Hsp90 y su dominio TPR, comparte el objetivo común de interrumpir las interacciones mediadas por TPR. Su influencia sobre la actividad chaperona de la Hsp90, similar a la de otros inhibidores directos, imparte un efecto descendente sobre la estabilidad de las proteínas cliente. El impacto colectivo de estos inhibidores químicos, diseñados específicamente para modular las interacciones mediadas por TPR, ofrece una vía prometedora para futuras investigaciones. La comprensión y manipulación de estas interacciones puede tener implicaciones en la regulación de la homeostasis de las proteínas celulares. La intrincada interacción entre los inhibidores directos y el dominio TPR arroja luz sobre el mundo dinámico de las interacciones proteína-proteína, contribuyendo a una comprensión más amplia de los mecanismos celulares y proporcionando una base para explorar nuevas estrategias en el ámbito de la modulación de proteínas.
| Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
|---|---|---|---|---|---|---|
Geldanamycin | 30562-34-6 | sc-200617B sc-200617C sc-200617 sc-200617A | 100 µg 500 µg 1 mg 5 mg | ¥429.00 ¥654.00 ¥1151.00 ¥2279.00 | 8 | |
Inhibidor directo de Hsp90, que afecta a la función del dominio TPR. La geldanamicina se une a la Hsp90, interrumpiendo su actividad chaperona e impidiendo las interacciones adecuadas mediadas por la TPR. | ||||||
Radicicol | 12772-57-5 | sc-200620 sc-200620A | 1 mg 5 mg | ¥1015.00 ¥3678.00 | 13 | |
Inhibidor directo dirigido al dominio TPR de Hsp90. El radicicol compite con las proteínas cliente por la unión a la Hsp90, interrumpiendo específicamente las interacciones mediadas por el TPR, cruciales para el correcto plegamiento y estabilidad de la proteína. | ||||||
Novobiocin | 303-81-1 | sc-362034 sc-362034A | 5 mg 25 mg | ¥1083.00 ¥4005.00 | ||
Inhibidor directo de Hsp90 mediante la interrupción de las interacciones mediadas por TPR. La novobiocina interfiere en la unión de las proteínas cliente al dominio TPR de la Hsp90, lo que provoca un deterioro de la actividad chaperona y del plegamiento de las proteínas. | ||||||
17-AAG | 75747-14-7 | sc-200641 sc-200641A | 1 mg 5 mg | ¥745.00 ¥1726.00 | 16 | |
Inhibidor directo de la Hsp90, afectando al dominio TPR. El 17-AAG se une a la Hsp90, interfiriendo con las interacciones mediadas por el TPR necesarias para una función chaperona adecuada. Esta alteración conduce a la desestabilización y degradación de las proteínas cliente. | ||||||
NVP-AUY922 | 747412-49-3 | sc-364551 sc-364551A sc-364551B sc-364551C sc-364551D sc-364551E | 5 mg 25 mg 100 mg 250 mg 1 g 5 g | ¥1692.00 ¥2967.00 ¥8191.00 ¥15795.00 ¥32718.00 ¥124102.00 | 3 | |
Inhibidor directo dirigido a Hsp90 y su dominio TPR. NVP-AUY922 interrumpe las interacciones mediadas por TPR, impidiendo la función chaperona de Hsp90 e influyendo en la estabilidad de la proteína cliente. | ||||||
BIIB 021 | 848695-25-0 | sc-364434 sc-364434A | 5 mg 25 mg | ¥1444.00 ¥7333.00 | ||
Inhibidor directo de Hsp90, que afecta específicamente al dominio TPR. El BIIB021 interfiere con las interacciones mediadas por el TPR, cruciales para una función chaperona adecuada, lo que conduce a la degradación de las proteínas cliente. | ||||||
17-DMAG | 467214-20-6 | sc-202005 | 1 mg | ¥2268.00 | 8 | |
Inhibidor directo de la Hsp90, que afecta al dominio TPR. El DMAG compite con las proteínas cliente por la unión a la Hsp90, interrumpiendo específicamente las interacciones mediadas por el TPR, cruciales para una función chaperona adecuada. | ||||||
CCT 018159 | 171009-07-7 | sc-202526 | 5 mg | ¥1027.00 | ||
Inhibidor directo de Hsp90, afectando específicamente al dominio TPR. El CCT018159 interfiere con las interacciones mediadas por el TPR cruciales para la función chaperona, lo que conduce a la desestabilización y degradación de las proteínas cliente. | ||||||