PPP1R3G Inhibidores

Los inhibidores comunes de PPP1R3G incluyen, pero no se limitan a, Calyculin A CAS 101932-71-2, Cantharidin CAS 56-25-7, Okadaic Acid CAS 78111-17-8, Cyclosporin A CAS 59865-13-3 y Endothall CAS 145-73-3.

Los inhibidores de la PPP1R3G son una clase de compuestos químicos diseñados para inhibir específicamente la función de la PPP1R3G, que es una subunidad reguladora de la proteína fosfatasa 1 (PP1). La PPP1R3G desempeña un papel importante en el metabolismo del glucógeno al regular la actividad de la PP1, una enzima clave que desfosforila la glucógeno sintasa, promoviendo la síntesis de glucógeno. La PPP1R3G se expresa especialmente en el hígado, donde ayuda a controlar el almacenamiento de glucógeno, influyendo así en la homeostasis energética. Al modular la interacción entre la PP1 y la glucógeno sintasa, la PPP1R3G regula la eficacia con la que el glucógeno se almacena o se descompone en respuesta a las necesidades celulares. Los inhibidores de la PPP1R3G interrumpen su función en este proceso metabólico, impidiendo que active la PP1 y alterando las vías de síntesis del glucógeno. El estudio de los inhibidores de la PPP1R3G aporta valiosos conocimientos sobre los mecanismos reguladores del metabolismo del glucógeno y sobre cómo la inhibición de esta subunidad específica de la PP1 afecta a la dinámica energética celular en general. Al bloquear la PPP1R3G, los investigadores pueden explorar cómo su inhibición afecta al almacenamiento de glucógeno, la utilización de la glucosa y la homeostasis metabólica a nivel celular. Estos inhibidores también ofrecen una comprensión más profunda de las intrincadas vías de señalización que controlan el metabolismo de la glucosa y el glucógeno, destacando el papel de los complejos proteína fosfatasa en procesos metabólicos más amplios. Además, los inhibidores de PPP1R3G son herramientas útiles para investigar las interacciones específicas entre subunidades reguladoras como PPP1R3G y sus homólogas catalíticas, como PP1, que son cruciales para el ajuste fino de la actividad enzimática en respuesta a las demandas metabólicas celulares. Gracias a estos estudios, los investigadores pueden hacerse una idea más clara de cómo la regulación de la proteína fosfatasa se integra con el almacenamiento y el uso de energía en las células.