PP2A-B55-γ Inhibidores

Los inhibidores comunes de PP2A-B55-γ incluyen, entre otros, el ácido okadaico CAS 78111-17-8, la cantaridina CAS 56-25-7, la fostriecina CAS 87860-39-7, la caliculina A CAS 101932-71-2 y el LB-100 CAS 1632032-53-1.

Los inhibidores de PP2A-B55-γ son un grupo de sustancias químicas que pueden influir indirectamente en la actividad de PP2A-B55-γ, una subunidad reguladora de la proteína fosfatasa 2A. Los inhibidores directos de esta subunidad específica no están bien establecidos; por lo tanto, la atención se centra en compuestos que afectan al complejo PP2A de forma más amplia o modulan vías de señalización relacionadas. Estos inhibidores funcionan a través de diversos mecanismos. Compuestos como el ácido okadaico, la cantaridina y la fostriecina son inhibidores conocidos de la PP2A, y su efecto sobre el complejo PP2A podría extenderse a la PP2A-B55-γ, influyendo en su función reguladora. Estos inhibidores se utilizan habitualmente en la investigación para estudiar las funciones de la PP2A y comprender su papel en los procesos celulares.

Otros compuestos, como la caliculina A, el LB-100 y el Endothall, funcionan de forma similar dirigiéndose a la enzima PP2A. La inhibición de la PP2A puede alterar la desfosforilación de varios sustratos, afectando potencialmente a los procesos regulados por la PP2A-B55-γ. Además, compuestos como la Ionomicina y la Forskolina, que modulan la señalización del calcio y los niveles de AMPc respectivamente, podrían afectar indirectamente a la PP2A-B55-γ alterando el entorno de señalización celular. Se sabe que la actividad de la PP2A es sensible a los cambios en las cascadas de señalización intracelular. La cafeína y la rapamicina, aunque no son específicas de la PP2A, se incluyen debido a sus amplios efectos sobre las redes de señalización celular. La cafeína influye en varias vías de señalización, incluidas las que implican a las fosfatasas, mientras que la Rapamicina, un inhibidor de mTOR, afecta a una vía que está interconectada con las reguladas por la PP2A.