Date published: 2025-11-7

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Metallothionein 2A Inhibidores

Los inhibidores comunes de la metalotioneína 2A incluyen, entre otros, el cloruro de cadmio anhidro CAS 10108-64-2, el cisplatino CAS 15663-27-1, el zinc CAS 7440-66-6, el acetato de plomo (II) CAS 301-04-2 y el óxido de arsénico (III) CAS 1327-53-3.

Los inhibidores de la metalotioneína 2A abarcan una gama diversa de compuestos químicos inorgánicos que pueden interactuar con la MT2A, normalmente uniéndose a los grupos tiol de sus residuos de cisteína o afectando a su expresión génica. Estos inhibidores no inhiben directamente MT2A en el sentido tradicional de una interacción molécula-proteína pequeña que resulta en una pérdida de la función de la proteína. En su lugar, actúan alterando la dinámica de unión a metales que es fundamental para la función fisiológica de la proteína. La unión de estos metales a la MT2A puede inhibir la capacidad de la proteína para funcionar correctamente cambiando su estructura o afectando a la capacidad de la proteína para regular y desintoxicar los iones metálicos dentro de la célula.

Compuestos como el cloruro de cadmio y el cloruro de mercurio (II) se unen fuertemente a MT2A, lo que puede provocar una forma de inhibición al secuestrar la proteína e impedir que participe en sus funciones normales de regulación de metales. Del mismo modo, compuestos como el cisplatino pueden unirse al MT2A, lo que puede secuestrar la proteína y reducir su disponibilidad para participar en los mecanismos de defensa celular contra la toxicidad de los metales. Otros metales como el zinc, el cobre y el níquel pueden influir en la expresión de MT2A o competir con iones metálicos fisiológicos por los sitios de unión, lo que puede alterar el delicado equilibrio de iones metálicos dentro de la célula que MT2A ayuda a mantener. Estos inhibidores pueden afectar a la MT2A regulando al alza o a la baja su expresión o interfiriendo directamente con las capacidades de unión a metales de la proteína. La química única de MT2A le permite unirse a una variedad de iones metálicos, y estos inhibidores explotan esta propiedad para modular la función de la proteína. Al alterar la homeostasis de los iones metálicos en la célula, estos compuestos pueden inhibir indirectamente la actividad biológica normal de MT2A, afectando así a procesos como la detoxificación de metales y la regulación de la expresión génica relacionada con el estrés oxidativo y el metabolismo de los iones metálicos.

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Nombre del productoNÚMERO DE CAS #Número de catálogoCantidadPrecioMENCIONESClasificación

Cadmium chloride, anhydrous

10108-64-2sc-252533
sc-252533A
sc-252533B
10 g
50 g
500 g
¥621.00
¥2019.00
¥3892.00
1
(1)

Los iones de cadmio pueden sustituir a los iones de zinc en MT2A, alterando su función.

Cisplatin

15663-27-1sc-200896
sc-200896A
100 mg
500 mg
¥857.00
¥2437.00
101
(4)

Se une a MT2A, reduciendo potencialmente su disponibilidad para unir metales esenciales.

Zinc

7440-66-6sc-213177
100 g
¥530.00
(0)

Altas concentraciones de zinc pueden regular a la baja la expresión de MT2A a través de elementos de respuesta a metales.

Lead(II) Acetate

301-04-2sc-507473
5 g
¥936.00
(0)

Los iones de plomo pueden unirse a MT2A, alterando su estructura y función.

Arsenic(III) oxide

1327-53-3sc-210837
sc-210837A
250 g
1 kg
¥982.00
¥2527.00
(0)

El arsénico puede unirse a grupos tiol en MT2A, modificando potencialmente su actividad.

Silver nitrate

7761-88-8sc-203378
sc-203378A
sc-203378B
25 g
100 g
500 g
¥1264.00
¥4186.00
¥11959.00
1
(1)

Los iones de plata pueden unirse a MT2A con gran afinidad, influyendo en su función.

Copper(II) sulfate

7758-98-7sc-211133
sc-211133A
sc-211133B
100 g
500 g
1 kg
¥508.00
¥1354.00
¥2087.00
3
(1)

El cobre puede competir con el zinc y otros metales para unirse a MT2A.

Cobalt(II) chloride

7646-79-9sc-252623
sc-252623A
5 g
100 g
¥711.00
¥1952.00
7
(1)

El cobalto puede unirse a MT2A y alterar sus funciones reguladoras y de detoxificación.

Manganese(II) chloride beads

7773-01-5sc-252989
sc-252989A
100 g
500 g
¥214.00
¥338.00
(0)

Los iones de manganeso pueden asociarse con MT2A, afectando potencialmente a la homeostasis de los iones metálicos.