HSPC196 Inhibidores
Los inhibidores comunes de HSPC196 incluyen, pero no se limitan a, Geldanamicina CAS 30562-34-6, 17-AAG CAS 75747-14-7, Withaferina A CAS 5119-48-2, 17-DMAG CAS 467214-20-6 y Triptolida CAS 38748-32-2.
Ciertamente, los inhibidores de la HSPC196 funcionan interrumpiendo los procesos celulares que son cruciales para la gestión adecuada de esta proteína. Cuando hablamos de compuestos como la Geldanamicina, el 17-AAG o la Alvespimicina, éstos están específicamente diseñados para unirse a la HSP90. La HSP90 es una chaperona que ayuda al correcto plegamiento de varias proteínas, incluida la HSPC196 si se encuentra entre sus proteínas cliente. Al unirse al dominio de unión al ATP de la HSP90, estos inhibidores detienen eficazmente la actividad de la chaperona. Este cese de la función conduce a la desestabilización y eventual degradación de las proteínas que dependen de la HSP90, entre las que puede encontrarse la HSPC196.
Los inhibidores del proteasoma también desempeñan un papel fundamental en la regulación de los niveles de proteínas dentro de la célula. El proteasoma es responsable de la degradación de las proteínas dañadas, mal plegadas o que ya no se necesitan, un proceso que suele estar marcado por la ubiquitina. Cuando los inhibidores interfieren en la actividad del proteasoma, las proteínas que deberían degradarse comienzan a acumularse. Esta acumulación puede ser perjudicial para la salud celular y también puede afectar al equilibrio de HSPC196 funcional dentro de la célula.
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| Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
|---|---|---|---|---|---|---|
Geldanamycin | 30562-34-6 | sc-200617B sc-200617C sc-200617 sc-200617A | 100 µg 500 µg 1 mg 5 mg | ¥429.00 ¥654.00 ¥1151.00 ¥2279.00 | 8 | |
La geldanamicina se une a la HSP90, una proteína chaperona. Se sabe que la HSP90 facilita el correcto plegamiento de las proteínas, incluidas las de la vía de señalización JAK/STAT. La HSPC196, que requiere un plegamiento correcto para su actividad, se vería inhibida por la alteración de la función de la HSP90 por parte de la geldanamicina, lo que daría lugar a una HSPC196 mal plegada y a una actividad reducida. | ||||||
17-AAG | 75747-14-7 | sc-200641 sc-200641A | 1 mg 5 mg | ¥745.00 ¥1726.00 | 16 | |
El 17-AAG es un antibiótico ansamicina que también se dirige a la HSP90, perjudicando su actividad chaperona. Dado que la HSP90 contribuye a la maduración de una amplia gama de proteínas de señalización, su inhibición por la 17-AAG podría provocar la desestabilización y degradación de las proteínas HSPC196 inmaduras, lo que daría lugar a una disminución de la HSPC196 funcional. | ||||||
Withaferin A | 5119-48-2 | sc-200381 sc-200381A sc-200381B sc-200381C | 1 mg 10 mg 100 mg 1 g | ¥1433.00 ¥6453.00 ¥46143.00 ¥226813.00 | 20 | |
La withaferina A es una lactona esteroidal que ha demostrado alterar la función de los proteasomas. Los proteasomas son responsables de la degradación de las proteínas mal plegadas. Al inhibir los proteasomas, la Withaferina A puede provocar la acumulación de proteínas mal plegadas, entre las que podría encontrarse la HSPC196 mal plegada, disminuyendo así indirectamente su actividad funcional. | ||||||
17-DMAG | 467214-20-6 | sc-202005 | 1 mg | ¥2268.00 | 8 | |
La alvespimicina, otro inhibidor de la HSP90, funciona de forma similar a la geldanamicina y el 17-AAG. Al unirse a la HSP90, la alvespimicina impide el plegamiento adecuado de las proteínas cliente, entre las que se incluye la HSPC196, lo que conduce a su inhibición funcional debido a la falta de proteína madura. | ||||||
Triptolide | 38748-32-2 | sc-200122 sc-200122A | 1 mg 5 mg | ¥993.00 ¥2256.00 | 13 | |
La triptolida es un triepóxido de diterpeno que inhibe el factor de transcripción NF-κB. Dado que el NF-κB puede regular la expresión de diversos genes, incluidos los implicados en la respuesta al estrés, la acción de la Triptolida puede provocar una disminución de la expresión de la HSPC196 al limitar la activación transcripcional de los genes que responden al estrés. | ||||||
(−)-Epigallocatechin Gallate | 989-51-5 | sc-200802 sc-200802A sc-200802B sc-200802C sc-200802D sc-200802E | 10 mg 50 mg 100 mg 500 mg 1 g 10 g | ¥474.00 ¥812.00 ¥1399.00 ¥2685.00 ¥5867.00 ¥13922.00 | 11 | |
El EGCG es un polifenol presente en el té verde que ha demostrado modular la actividad de la HSP70, una chaperona que trabaja conjuntamente con la HSP90. Al modular la HSP70, la EGCG puede conducir indirectamente a una reducción de la capacidad de chaperonización de la HSPC196, con la consiguiente disminución de su actividad funcional. | ||||||
Celastrol, Celastrus scandens | 34157-83-0 | sc-202534 | 10 mg | ¥1749.00 | 6 | |
El celastrol es una quinona metida triterpeno que altera la respuesta al choque térmico mediante la inhibición de la HSP90. Esta inhibición puede provocar una disminución del plegamiento y la maduración de la HSPC196, lo que se traduce en una reducción de su actividad funcional. | ||||||
MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] | 133407-82-6 | sc-201270 sc-201270A sc-201270B | 5 mg 25 mg 100 mg | ¥632.00 ¥2933.00 ¥11056.00 | 163 | |
El MG-132 es un péptido aldehído que inhibe los proteasomas. Al impedir la degradación de las proteínas ubiquitinadas, el MG-132 puede provocar una acumulación de proteínas mal plegadas o dañadas, entre las que puede encontrarse la HSPC196, reduciendo así la cantidad de HSPC196 funcional. | ||||||
Quercetin | 117-39-5 | sc-206089 sc-206089A sc-206089E sc-206089C sc-206089D sc-206089B | 100 mg 500 mg 100 g 250 g 1 kg 25 g | ¥124.00 ¥192.00 ¥1218.00 ¥2764.00 ¥10357.00 ¥553.00 | 33 | |
La quercetina es un flavonoide que ha demostrado inhibir la fosforilación de diversas proteínas. Al inhibir las quinasas responsables de la fosforilación de la HSPC196, la quercetina puede reducir su actividad funcional, ya que una fosforilación adecuada es necesaria para su función. | ||||||
Novobiocin | 303-81-1 | sc-362034 sc-362034A | 5 mg 25 mg | ¥1083.00 ¥4005.00 | ||
La novobiocina es un antibiótico cumarínico conocido por unirse al dominio C-terminal de la HSP90, interfiriendo con su función chaperona. Esto puede dar lugar a proteínas HSPC196 mal plegadas y a la consiguiente disminución de su actividad funcional. | ||||||