Hemoglobin θ Inhibidores
Entre los inhibidores θ de la hemoglobina más comunes se encuentran, entre otros, la hidroxiurea CAS 127-07-1, el óxido de arsénico (III) CAS 1327-53-3, el clorato de sodio CAS 7775-09-9, el benceno CAS 71-43-2 y el acetato de plomo (II) CAS 301-04-2.
Los inhibidores químicos de la hemoglobina θ pueden alterar su función a través de diversas interacciones bioquímicas. La hidroxiurea se dirige a la vía de síntesis del ADN, reduciendo la disponibilidad de trifosfatos de desoxirribonucleótidos necesarios para la formación de hemoglobina θ, mientras que el cianato modifica químicamente la hemoglobina al reaccionar con sus grupos aminoterminales, lo que da lugar a una hemoglobina carbamilada con menor capacidad de transporte de oxígeno. El ácido malónico actúa como inhibidor competitivo de las enzimas responsables de la síntesis de 2,3-bifosfoglicerato, aumentando así la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno y reduciendo la liberación de oxígeno a los tejidos. El trióxido de arsénico se une a los residuos de cisteína redox-activos de la hemoglobina θ, provocando cambios conformacionales que comprometen su funcionalidad. Del mismo modo, tanto el clorato como el nitrito sódico inducen la oxidación del hierro de la hemoglobina, que pasa del estado ferroso al férrico, produciendo metahemoglobina, que es menos eficaz en el transporte de oxígeno.
Otros inhibidores, como la acetilfenilhidrazina y la fenilhidrazina, causan daños oxidativos en la hemoglobina θ, lo que provoca la desnaturalización de sus cadenas de globina y la consiguiente pérdida de función. El benceno y el acetato de plomo interrumpen la vía de síntesis del hemo, inhibiendo este último enzimas clave como la ALA deshidratasa y la ferroquelatasa, lo que provoca una menor disponibilidad del hemo, que es fundamental para el correcto ensamblaje y funcionamiento de la hemoglobina θ. El cloruro de aluminio interfiere con la acción del 2,3-BPG sobre la hemoglobina θ al unirse a sus grupos fosfato, estabilizando así el estado menos oxigenado de la hemoglobina e impidiendo la liberación de oxígeno. Por último, el bepridil interactúa con los residuos de lisina de la hemoglobina θ, alterando potencialmente la conformación de la proteína necesaria para la unión y liberación de oxígeno, obstaculizando así su función como transportador de oxígeno. Cada uno de estos productos químicos puede interactuar con la hemoglobina θ de una manera que inhibe su papel natural en el transporte de oxígeno y la entrega dentro del cuerpo.
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| Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
|---|---|---|---|---|---|---|
Hydroxyurea | 127-07-1 | sc-29061 sc-29061A | 5 g 25 g | $76.00 $255.00 | 18 | |
La hidroxiurea inhibe la ribonucleótido reductasa, que es esencial para la síntesis del ADN. Esto conduce a una reducción de los niveles de desoxirribonucleótido trifosfato (dNTP), que son necesarios para la síntesis de hemoglobina. La hemoglobina θ, al ser un componente de la hemoglobina, se inhibirá funcionalmente debido a la falta de bloques de construcción para su ensamblaje. | ||||||
Arsenic(III) oxide | 1327-53-3 | sc-210837 sc-210837A | 250 g 1 kg | $87.00 $224.00 | ||
El trióxido de arsénico puede unirse a los grupos sulfhidrilo de los residuos de cisteína redox-activos de la hemoglobina θ, dando lugar a la formación de enlaces sulfhidrilo-arsénicos. Esta unión puede inducir cambios conformacionales que perjudican la funcionalidad de la hemoglobina, lo que provoca su inhibición. | ||||||
Sodium chlorate | 7775-09-9 | sc-212938 | 100 g | $58.00 | 1 | |
El clorato oxida el hierro de la hemoglobina θ del estado ferroso (Fe2+) al estado férrico (Fe3+), formando metahemoglobina, que es incapaz de fijar eficazmente el oxígeno. Esta oxidación inhibe la capacidad de la hemoglobina θ para transportar oxígeno, inhibiendo así funcionalmente la proteína. | ||||||
Benzene | 71-43-2 | sc-239290 | 1 L | $77.00 | ||
Los metabolitos bencénicos pueden alterar la vía de síntesis del hemo inhibiendo enzimas como la ALA deshidratasa, que es crucial para la producción de hemo, un componente integral de la hemoglobina θ. La inhibición de la síntesis del hemo conduce directamente a la inhibición funcional de la síntesis de la hemoglobina θ. | ||||||
Lead(II) Acetate | 301-04-2 | sc-507473 | 5 g | $83.00 | ||
El acetato de plomo inhibe varias enzimas de la vía de síntesis del hemo, como la ALA deshidratasa y la ferroquelatasa. Esta inhibición provoca una menor disponibilidad de hemo, necesario para la función de la hemoglobina θ, inhibiéndola funcionalmente al impedir su correcto ensamblaje y funcionamiento. | ||||||
Sodium nitrite | 7632-00-0 | sc-203393A sc-203393B sc-203393 | 25 g 100 g 500 g | $20.00 $22.00 $40.00 | 1 | |
El nitrito de sodio convierte la hemoglobina en metahemoglobina mediante la oxidación de la fracción de hierro. La hemoglobina θ, al convertirse en metahemoglobina, pierde su capacidad de unirse y liberar oxígeno de forma eficaz, por lo que queda inhibida funcionalmente. | ||||||
Phenylhydrazine | 100-63-0 | sc-250701 sc-250701A | 5 g 100 g | $44.00 $51.00 | ||
La fenilhidrazina provoca daños oxidativos en el grupo hemo de la hemoglobina θ y en las cadenas de globina, lo que conduce a la hemólisis y a la formación de cuerpos de Heinz. El daño oxidativo del grupo hemo inhibe la función normal de la hemoglobina θ como transportadora de oxígeno. | ||||||
Aluminum chloride anhydrous | 7446-70-0 | sc-214528 sc-214528B sc-214528A | 250 g 500 g 1 kg | $92.00 $97.00 $133.00 | ||
El cloruro de aluminio se une a los grupos fosfato del 2,3-BPG, lo que estabiliza el estado T de la hemoglobina y reduce su afinidad por el oxígeno. La unión del aluminio a la 2,3-BPG puede impedir su interacción con la hemoglobina θ, inhibiendo así su capacidad de liberar oxígeno e inhibiendo eficazmente la función de la proteína. | ||||||
Bepridil | 64706-54-3 | sc-507400 | 100 mg | $1620.00 | ||
Se ha observado que el bepridil interactúa con la hemoglobina y altera su funcionalidad. Puede unirse a los residuos de lisina de la molécula de hemoglobina, incluida la hemoglobina θ, lo que podría interferir con los cambios conformacionales necesarios para la unión y liberación de oxígeno, provocando así una inhibición funcional. | ||||||