Date published: 2025-11-6

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Cdc37L1 Inhibidores

Los inhibidores comunes de Cdc37L1 incluyen, entre otros, estaurosporina CAS 62996-74-1, geldanamicina CAS 30562-34-6, 17-AAG CAS 75747-14-7, silibina CAS 22888-70-6 y celastrol, Celastrus scandens CAS 34157-83-0.

Los inhibidores dirigidos a la actividad funcional de Cdc37L1 ejercen sus efectos bioquímicos a través de mecanismos discretos que impiden el papel de la proteína dentro de vías de señalización o procesos biológicos específicos. Una estrategia destacada consiste en la interrupción directa del ciclo de la chaperona Hsp90/Cdc37L1. Varios compuestos químicos lo consiguen uniéndose a la Hsp90, una chaperona molecular a la que se asocia Cdc37L1 para facilitar la maduración de las quinasas clientes. La inhibición de Hsp90 por estos compuestos provoca una inhibición de Cdc37L1, ya que su función de chaperona depende de la integridad y actividad de Hsp90. En consecuencia, esto conduce a la desestabilización de clientes quinasa que requieren Cdc37L1 para su plegamiento y activación, disminuyendo eficazmente la actividad funcional de la proteína. La especificidad de estos inhibidores frente a Hsp90 y su efecto subsiguiente sobre Cdc37L1 pone de relieve la intrincada interacción dentro de la maquinaria de las chaperonas, en la que la inhibición de un componente puede conducir al deterioro funcional de sus socios.

Además, otros inhibidores influyen indirectamente en la actividad de Cdc37L1 dirigiéndose a quinasas similares que interactúan con Cdc37L1 o modulando el entorno molecular más amplio que gobierna la actividad de Cdc37L1. Algunos compuestos pueden ejercer sus efectos inhibidores compitiendo con Cdc37L1 por la interacción con las proteínas cliente, interfiriendo así con la capacidad de Cdc37L1 para desempeñar eficazmente su función chaperona. Otros inhibidores pueden afectar alostéricamente a la Hsp90, la cual, a pesar de no unirse directamente a Cdc37L1, sigue mermando la capacidad de Cdc37L1 para estabilizar y activar clientes quinasa debido a la alteración de la funcionalidad del complejo Hsp90/Cdc37L1.

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Nombre del productoNÚMERO DE CAS #Número de catálogoCantidadPrecioMENCIONESClasificación

Staurosporine

62996-74-1sc-3510
sc-3510A
sc-3510B
100 µg
1 mg
5 mg
¥925.00
¥1692.00
¥4377.00
113
(4)

Un potente inhibidor de la cinasa que altera múltiples vías de señalización, una de las cuales es el ciclo de chaperonas Hsp90/Cdc37 del que depende la función de Cdc37L1, lo que conduce a la inhibición de la maduración y actividad de su proteína cliente.

Geldanamycin

30562-34-6sc-200617B
sc-200617C
sc-200617
sc-200617A
100 µg
500 µg
1 mg
5 mg
¥429.00
¥654.00
¥1151.00
¥2279.00
8
(1)

Se une específicamente a Hsp90, inhibiendo su actividad. Dado que Cdc37L1 funciona como una cochaperona con Hsp90, esta alteración inhibe la actividad chaperona de Cdc37L1, impidiendo el plegamiento y la función adecuados de los clientes de la cinasa.

17-AAG

75747-14-7sc-200641
sc-200641A
1 mg
5 mg
¥745.00
¥1726.00
16
(2)

Un análogo de la geldanamicina que se une a la Hsp90, bloqueando su función chaperona. Esto, a su vez, inhibe la actividad Cdc37L1-co-chaperona, afectando a la estabilidad y actividad de los clientes quinasa.

Silybin

22888-70-6sc-202812
sc-202812A
sc-202812B
sc-202812C
1 g
5 g
10 g
50 g
¥609.00
¥1264.00
¥2279.00
¥7897.00
6
(1)

Muestra inhibición sobre la proteína quinasa Cdc37, que tiene una función similar a Cdc37L1. Esto podría inhibir indirectamente a Cdc37L1 compitiendo por las proteínas cliente o afectando a la función chaperona general.

Celastrol, Celastrus scandens

34157-83-0sc-202534
10 mg
¥1749.00
6
(1)

Se dirige al complejo chaperón Hsp90, lo que provoca una disminución de la actividad. La inhibición de Hsp90 afecta al papel de Cdc37L1 en el complejo chaperón, obstaculizando su función en la estabilización del cliente quinasa.

Withaferin A

5119-48-2sc-200381
sc-200381A
sc-200381B
sc-200381C
1 mg
10 mg
100 mg
1 g
¥1433.00
¥6453.00
¥46143.00
¥226813.00
20
(1)

Interrumpe las interacciones chaperona Hsp90/Cdc37, lo que conduce a la desestabilización de las proteínas cliente. Esta alteración puede inhibir indirectamente Cdc37L1 al perjudicar su función de co-chaperona.

Novobiocin

303-81-1sc-362034
sc-362034A
5 mg
25 mg
¥1083.00
¥4005.00
(0)

Modula alostéricamente la Hsp90, afectando a su actividad chaperona. Dado que Cdc37L1 actúa como una cochaperona con Hsp90, la modulación de la actividad de Hsp90 por la novobiocina puede conducir a la inhibición de la función de Cdc37L1.

Radicicol

12772-57-5sc-200620
sc-200620A
1 mg
5 mg
¥1015.00
¥3678.00
13
(1)

Se une a Hsp90, inhibiendo su función. Esto afecta al complejo chaperón Hsp90/Cdc37L1, inhibiendo así el plegamiento y la actividad de clientes quinasa dependientes de Cdc37L1.

NVP-AUY922

747412-49-3sc-364551
sc-364551A
sc-364551B
sc-364551C
sc-364551D
sc-364551E
5 mg
25 mg
100 mg
250 mg
1 g
5 g
¥1692.00
¥2967.00
¥8191.00
¥15795.00
¥32718.00
¥124102.00
3
(1)

Inhibidor de Hsp90 que compromete su función chaperona. Esto inhibe la actividad cochaperona de Cdc37L1, lo que conduce a la degradación de los clientes de la quinasa.

BIIB 021

848695-25-0sc-364434
sc-364434A
5 mg
25 mg
¥1444.00
¥7333.00
(0)

Un inhibidor sintético de Hsp90, que al inhibir Hsp90, afecta indirectamente a la actividad cochaperona de Cdc37L1, inhibiendo así la actividad cliente quinasa asociada.