CPB 抑制因子

常见的CPB抑制剂包括但不限于苄脒（CAS 618-39-3）、苯甲磺酰氟（CAS 329-98-6）、L-赖氨酸（CAS 56-87-1、TPCK CAS 402-71-1和抑肽酶CAS 9087-70-1。

CPB 化学抑制剂的特点是能够与蛋白质的活性位点结合，并通过各种机制改变其功能。例如，苯甲脒是一种可逆抑制剂，它能与天然底物竞争 CPB 的活性位点，阻止肽键水解，而这正是这种丝氨酸蛋白酶的基本作用。同样，苯甲基磺酰氟（PMSF）和氟磷酸二异丙酯（DFP）通过共价修饰 CPB 活性位点上的重要丝氨酸残基发挥作用。对于 PMSF 来说，这种修饰是稳定的，而对于 DFP 来说，则会导致丝氨酸残基的磷酸化，两者都会导致 CPB 的酶活性受到功能性抑制。此外，Nα-对甲苯磺酰基-L-赖氨酸氯甲基酮（TLCK）和 Nα- 对甲苯磺酰基-L-苯丙氨酸氯甲基酮（TPCK）因与这一关键的丝氨酸残基不可逆结合而闻名，其中 TLCK 以胰蛋白酶样丝氨酸蛋白酶为靶标，TPCK 以糜蛋白酶样蛋白酶为靶标，从而阻止 CPB 与底物结合。

抑制剂α1-抗胰蛋白酶和阿普罗汀蛋白通过直接与 CPB 的活性位点结合，阻止该蛋白与其特定底物相互作用，从而对 CPB 产生抑制作用。这些抑制剂与多肽 Aprotinin 一样，会形成稳定的复合物，从而阻断 CPB 的蛋白水解活性。另一方面，合成抑制剂如甲磺酸加贝酯、甲磺酸萘莫司他和甲磺酸卡莫司他可逆地与 CPB 的活性位点结合，从而抑制酶的功能。这些合成抑制剂对丝氨酸蛋白酶具有广泛的特异性，因此能阻止肽键的裂解，从而影响 CPB 的活性。最后，肽基抑制剂（如 Leupeptin 和 Antipain）通过与活性位点内的丝氨酸残基共价结合而与 CPB 发生作用，从而分别暂时或永久性地使蛋白质的蛋白水解功能失活。这些抑制剂通过阻碍天然底物进入 CPB 的活性位点，从而确保抑制其酶活性。