TXNDC1 抑制因子

常见的 TXNDC1 抑制剂包括：α-碘乙酰胺 CAS 144-48-9、N-乙基马来酰亚胺 CAS 128-53-0、无水氯化镉 CAS 10108-64-2、氧化砷（III）CAS 1327-53-3 和醋酸铅（II）CAS 301-04-2。

TXNDC1 的化学抑制剂可以针对蛋白质酶活性所必需的功能基团。例如，氯化汞和氯化镉能与蛋白质中的硫醇基团相互作用。TXNDC1 的催化活性依赖于其半胱氨酸残基，氯化汞对这些残基的修饰可抑制其活性。这种结合会破坏蛋白质催化二硫桥形成的能力，而二硫桥的形成是蛋白质在内质网中折叠的关键步骤。同样，氯化镉可通过与对蛋白质功能至关重要的半胱氨酸残基结合来抑制 TXNDC1，从而可能改变其构象，进而改变其活性。碘乙酰胺和 N-乙基马来酰亚胺也能共价修饰 TXNDC1 中的半胱氨酸残基，从而阻碍其酶功能所需的活性位点。碘乙酰胺对这些残基的烷基化会导致催化位点受阻而失去活性，而 N-乙基马来酰亚胺的修饰则会破坏 TXNDC1 的折叠酶和保持酶活性。

三氧化二砷和氧化苯基胂等制剂可以进一步实现化学抑制，这两种制剂都能与邻位硫醇形成键合。三氧化二砷能与 TXNDC1 的活性位点半胱氨酸结合，从而抑制 TXNDC1。氧化苯胂也能通过交联关键的半胱氨酸残基抑制 TXNDC1，从而阻碍其在酶活性中的功能作用。醋酸铅通过与必需金属离子竞争，增加了另一种抑制模式，后者可通过与富含半胱氨酸的活性位点结合，破坏 TXNDC1 蛋白二硫异构酶的活性。妥尼霉素和杆菌肽可通过干扰蛋白质的结构完整性和酶解过程来抑制蛋白质。图尼霉素可通过抑制 N-连接的糖基化阻止 TXNDC1 的正常折叠和稳定性，而糖基化是蛋白质正确构象所必需的修饰。巴克拉霉素会阻碍蛋白质在新生蛋白质中形成二硫键，从而抑制 TXNDC1 的蛋白质二硫异构酶活性。金雀花三羧酸和埃尔曼试剂（5,5'-二硫双（2-硝基苯甲酸））通过靶向 TXNDC1 的活性位点而起到抑制作用。三羧酸可以阻断这些对蛋白质催化功能至关重要的位点，而埃尔曼试剂（5,5′-二硫双（2-硝基苯甲酸））则会与游离硫醇发生反应，形成混合二硫化物，并改变 TXNDC1 活性所必需的半胱氨酸残基。