KLK9 抑制因子

常见的 KLK9 抑制剂包括但不限于 AEBSF 盐酸盐 CAS 30827-99-7、Aprotinin CAS 9087-70-1、Leupeptin hemisulfate CAS 55123-66-5、Chymostatin CAS 9076-44-2 和 E-64 CAS 66701-25-5。

KLK9 的化学抑制剂利用各种机制来阻碍蛋白酶的功能。已知 AEBSF 能与 KLK9 活性位点内的丝氨酸残基不可逆地结合，从而使蛋白酶失去活性。这种共价修饰可确保该酶无法参与典型的底物裂解，从而直接抑制其作用。同样，3,4-二氯异香豆素也是通过共价修饰 KLK9 活性位点内的丝氨酸残基，从而阻断其酶活性。另一方面，Aprotinin 和 Antipain 可能以阻止底物进入的方式与 KLK9 的活性位点结合，进而阻断蛋白水解活性，从而发挥抑制作用。Leupeptin 与 KLK9 的相互作用是可逆地结合到活性位点上，这也会阻止该酶对其底物进行蛋白分解。

此外，Chymostatin 也能与 KLK9 的活性位点结合，通过物理方式阻碍底物相互作用，从而阻碍其蛋白水解活性。甲磺酸加贝酯和甲磺酸萘莫司他通过竞争性抑制活性位点来抑制 KLK9，这意味着这些抑制剂会模仿天然底物的结构，代替它们与酶结合，阻止实际底物被加工。西维司他也以类似的方式占据 KLK9 的活性位点，从而阻止底物的裂解。相比之下，E-64 通过与活性半胱氨酸残基形成共价键来靶向 KLK9，从而不可逆地使酶失活。Phosphoramidon 采用不同的方法，通过螯合 KLK9 活性位点内的锌离子（该离子对蛋白酶的催化活性至关重要），从而抑制其功能。虽然 Pepstatin A 更常见于天冬氨酸蛋白酶，但它能以非特异性的方式与 KLK9 的蛋白酶结构域结合，从而抑制 KLK9 的蛋白水解活性。