KLK12 抑制因子

常见的KLK12抑制剂包括但不限于胰蛋白酶抑制剂、大豆CAS 9035-81-8、AEBSF盐酸盐CAS 30827-99-7、 硫酸半胱氨酸蛋白酶抑制剂CAS 55123-66-5、E-64 CAS 66701-25-5和胰凝乳蛋白酶抑制剂CAS 9076-44-2。

KLK12 的化学抑制剂通过各种机制针对该蛋白的丝氨酸蛋白酶活性，确保有效抑制。大豆胰蛋白酶抑制剂（SBTI）和阿普罗汀（Aprotinin）都是通过与 KLK12 的活性位点直接相互作用来发挥作用的。SBTI 与底物分子竞争活性位点，形成可逆复合物，阻止底物裂解。Aprotinin 是一种多肽，能与 KLK12 形成稳定的复合物，阻碍活性位点，从而抑制酶的蛋白水解活性。同样，半硫酸亮丙瑞林通过与 KLK12 的活性位点可逆结合，阻碍底物的进入和蛋白酶的作用，从而达到抑制 KLK12 的目的。

小分子抑制剂 AEBSF 能共价修饰 KLK12 活性位点的丝氨酸残基，从而不可逆地抑制其蛋白酶功能。这种修饰会阻止 KLK12 对肽键的裂解，从而有效抑制其活性。苯甲基磺酰氟（PMSF）的作用原理与此类似，它会与 KLK12 活性位点上的丝氨酸残基发生反应，导致不可逆的失活。与此相反，盐酸联苯胺可提供可逆的竞争性抑制，与活性位点相互作用，阻止底物结合。甲磺酸加贝酯和甲磺酸卡莫司他这两种合成抑制剂以及甲磺酸萘莫司他能与 KLK12 的活性位点竞争性结合，阻止底物进入，从而抑制蛋白酶的活性。这些抑制剂展示了从可逆结合到不可逆结合的一系列相互作用，确保了对 KLK12 蛋白水解功能的抑制。Chymostatin 虽然主要是一种糜蛋白酶抑制剂，但也会通过可逆的活性位点结合对 KLK12 产生抑制作用。E-64 虽然是典型的半胱氨酸蛋白酶抑制剂，但也能改变丝氨酸蛋白酶（如 KLK12）的活性位点半胱氨酸残基，从而导致抑制作用。最后，因能有效抑制天冬氨酰蛋白酶而闻名的 Pepstatin A 也能通过与活性位点附近的区域相互作用来影响 KLK12，从而影响酶的活性。