HMP-2 抑制因子

Blebbistatin是一种非肌球蛋白II ATP酶活性的特异性抑制剂。它与肌球蛋白II的马达结构域结合，抑制其与肌动蛋白的相互作用，而肌动蛋白是肌球蛋白II在细胞分裂中发挥作用所必需的。由于HMP-2与线虫的粘附和细胞骨架功能有关，与脊椎动物的β-catenin类似，抑制肌球蛋白II可以破坏细胞骨架动力学和细胞粘附过程，导致HMP-2在这些过程中的功能抑制。

Y-27632 是 Rho GTPases 下游的 ROCK（Rho 相关、含线圈的蛋白激酶）的选择性抑制剂。ROCK 参与调节肌动蛋白细胞骨架和细胞粘附。Y-27632 抑制 ROCK 会破坏肌动蛋白网络的张力和完整性，从而影响 HMP-2 参与的细胞过程，导致其功能受到抑制。

NSC 23766 通过阻断 Rac1 与鸟嘌呤核苷酸交换因子 Tiam1 和 Trio 的相互作用来抑制 Rac1 的激活，而鸟嘌呤核苷酸交换因子是 Rac1 激活所必需的。由于 Rac1 是肌动蛋白组织和细胞-细胞粘附的关键调节因子，抑制 Rac1 将改变细胞骨架动力学和粘附，而细胞骨架动力学和粘附是 HMP-2 的关键途径，因此在功能上抑制了 HMP-2 的作用。

SMIFH2 是肌动蛋白组装因子甲形蛋白家族的抑制因子。肌动蛋白参与肌动蛋白丝的聚合和伸长，而肌动蛋白丝对维持细胞形状和粘附性至关重要。HMP-2 与粘附复合物有关，其功能将受到抑制，因为它所依赖的肌动蛋白动力学将被 SMIFH2 破坏。

ML-7 是肌球蛋白轻链激酶（MLCK）的抑制剂，MLCK 可使肌球蛋白 II 的调节性轻链磷酸化，从而导致肌动蛋白-肌球蛋白收缩。ML-7 对 MLCK 的抑制将减少肌动蛋白收缩，破坏细胞粘附性和细胞骨架完整性（这些过程受 HMP-2 调节）的稳定性，从而在功能上抑制 HMP-2。

CK-636 是一种 Arp2/3 复合物抑制剂。Arp2/3 复合物在分支肌动蛋白丝网络中起着关键作用。通过抑制该复合物，CK-636 破坏了分支肌动蛋白结构的形成，而这种结构对细胞形状和粘附力至关重要。这种破坏会损害受 HMP-2 调节的细胞过程，从而在功能上抑制 HMP-2。

Latrunculin A 可与肌动蛋白单体结合并阻止其聚合，从而导致细胞中的丝状肌动蛋白（F-actin）减少。由于 F-肌动蛋白是细胞骨架和细胞粘附点的重要组成部分，因此肌动蛋白的解聚会破坏 HMP-2 维持细胞间粘附的功能。

细胞松弛素 D 可与肌动蛋白丝的倒钩末端结合，阻止肌动蛋白丝伸长并促进其解聚。由于 HMP-2 与依赖于肌动蛋白细胞骨架的细胞粘附有关，因此细胞松弛素 D 对肌动蛋白动态的抑制将导致 HMP-2 的功能性抑制。

Wiskostatin 是 N-WASP 的选择性抑制剂，N-WASP 是 Arp2/3 复合物的激活剂，导致肌动蛋白聚合。通过抑制 N-WASP，Wiskostatin 将改变肌动蛋白细胞骨架的重塑，从而破坏 HMP-2 所参与的细胞粘附和信号传递过程，在功能上抑制 HMP-2。

PF-3758309 是 PAK（p21 激活激酶）的抑制剂，PAK 参与肌动蛋白丝的形成和病灶粘附动力学。抑制 PAK 会影响细胞骨架的组织和细胞形态，而细胞骨架和细胞形态对 HMP-2 在细胞粘附中的功能至关重要，从而导致其功能受到抑制。