B430203M17Rik 抑制因子

常见的 B430203M17Rik 抑制剂包括但不限于 Perifosine CAS 157716-52-4、Cucurbitacin I CAS 2222-07-3、Zinc CAS 7440-66-6、Cantharidin CAS 56-25-7 和 Sanguinarium CAS 2447-54-3。

磷酸酶和天丝同源物（PTEN）的化学抑制剂包括多种化合物，它们通过不同的机制损害该蛋白质的功能。有机钒化合物（如 bpV(phen)和 bpV(pic)）通过氧化活性位点半胱氨酸残基来抑制 PTEN，从而破坏其磷酸酶活性。同样，bpV(HOpic) 作用于活性位点内的半胱氨酸残基，阻止 PTEN 发挥其酶功能。这些活性位点靶向抑制剂展示了一种阻碍 PTEN 底物去磷酸化能力的直接方法。VO-OHpic trihydrate 是另一种基于钒的抑制剂，可与 PTEN 的底物竞争，从而削弱其脂质磷酸酶活性。这种竞争性抑制是抑制剂阻碍酶功能的常用策略。

双过氧（1，10-菲罗啉）氧杂环戊二酸钾（bpV(phen)）通过模拟磷酸酯的过渡状态，从根本上阻断了 PTEN 的酶解过程。与此相反，SF1670 直接以 PTEN 的催化结构域为靶点，阻断了对其生物作用至关重要的脂质磷酸酶功能。Perifosine 破坏了 PTEN 的质膜定位，这是决定其活性的关键因素，而 VO-Quercetin 则在活性位点螯合，阻止底物结合。葫芦素 I 可与 PTEN 结合并诱导构象变化，从而影响其磷酸酶活性，而氯化锌可通过与维持酶活性构型所必需的活性位点残基相互作用来抑制 PTEN。Cantharidin 通过共价修饰活性位点苏氨酸残基，从而不可逆地抑制 PTEN 的磷酸酶活性。最后，Sanguinarine 可插入活性位点，破坏 PTEN 磷酸酶反应的识别和催化，这是另一种直接抑制方法。无论是通过竞争性抑制、活性位点修饰、构象改变，还是通过破坏底物加工，上述每种化学物质都会通过与 PTEN 蛋白的不同相互作用损害其功能。