ACTA1 抑制因子

常见的ACTA1抑制剂包括但不限于细胞分裂素D（CAS 22144-77-0）、拉特鲁菌素A（Latrunculin A）、拉特鲁菌素（Latrunculia magnifica CAS 76343-93-6）、茉莉酸甲酯（Jasplakinolide CAS 102396-24-7、Phalloidin CAS 17466-45-4和Cytochalasin B CAS 14930-96-2。

ACTA1 的化学抑制剂可通过各种机制破坏细胞内肌动蛋白丝的正常功能，每种机制都与化学物质的结构和对肌动蛋白单体或丝的亲和力有关。细胞松弛素 D 和 B 是与肌动蛋白丝的倒钩末端结合的化合物，这些末端是添加新肌动蛋白单体的首选位置。通过封闭这些末端，它们可以阻止肌动蛋白丝的伸长，从而有效阻止新肌动蛋白结构的形成。Latrunculin A 和托品二硫酸的作用与此不同；它们能螯合肌动蛋白单体，从而抑制它们聚合成丝。这种对 G-肌动蛋白的螯合作用使其无法被纳入丝状结构，从而停止了对各种细胞过程至关重要的细胞骨架的动态重组。

其他抑制剂（如 Swinholide A、Chondramide 和 Mycalolide B）通过切断现有的肌动蛋白丝并与它们新形成的末端结合，阻止其重新聚合，从而以 ACTA1 为目标，导致细胞内肌动蛋白丝的净减少。Swinholide A 的具体作用是切断肌动蛋白丝并封住其倒钩末端。相比之下，Jasplakinolide 和 Phalloidin 可使肌动蛋白丝稳定在聚合状态。这种稳定作用看似与直觉相反，但实际上却阻止了肌动蛋白细胞骨架的必要周转和动态重新排列，从而抑制了 ACTA1 的功能。Misakinolide A 和 Mycalolide B 也会导致肌动蛋白丝解体，但它们是通过封存肌动蛋白单体来实现的，通过减少可聚合肌动蛋白池来增加另一层抑制作用。最后，S-甲基 DMAB 通过改变肌动蛋白单体上的半胱氨酸残基来改变肌动蛋白的聚合特性，从而影响丝的形成。五溴伪蛋白通过靶向肌球蛋白和抑制肌动蛋白与肌球蛋白的相互作用间接影响 ACTA1 的功能，而肌球蛋白与肌动蛋白的相互作用对肌肉收缩和细胞运动至关重要。这些化合物通过与 ACTA1 的独特相互作用，成为剖析肌动蛋白在细胞功能中的复杂作用的有力工具。