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MYLK/MYLK2 Substrate
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Nomes alternativos:
Myosin light chain kinase substrate; KKRAARATSNVFA
Aplicacao:
MYLK/MYLK2 Substrate é um substrato sintético para MLCK
Privada:
>97% pure by HPLC
Peso Molecular:
1418.7
Separar por Funcao:
C61H107N23O16
Para uso em exclusivo em pesquisa. Não se destina a uso em diagnostico e tratamento.
* Refere-se a Certificado de Análise para data especifica de lotes (incluindo-se o conteúdo de agua).
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O Substrato MYLK/MYLK2 (PG-AA) é um péptido biologicamente ativo.
MYLK/MYLK2 Substrate Referencias
- A arqueia Sulfolobus solfataricus contém uma atividade de proteína cinase associada à membrana que fosforila preferencialmente resíduos de treonina in vitro. | Lower, BH., et al. 2000. J Bacteriol. 182: 3452-9. PMID: 10852877
- A cinase da cadeia leve da miosina medeia a quimiotaxia dos eosinófilos de uma forma dependente da proteína cinase activada por mitogénio. | Adachi, T., et al. 2003. J Allergy Clin Immunol. 111: 113-6. PMID: 12532105
- Inibição da proteína quinase dependente de cálcio do embrião de trigo e de outras quinases pela mangostina e gama-mangostina. | Jinsart, W., et al. 1992. Phytochemistry. 31: 3711-3. PMID: 1368866
- Especificidade de uma aminopeptidase de Vibrio vulnificus para cininas e outros substratos peptídicos. | Richards, GP. and Nuñez, A. 2006. J Bacteriol. 188: 2056-62. PMID: 16513735
- Inibição da proteína cinase dependente de cálcio do embrião de trigo e da cinase da cadeia leve da miosina aviária por flavonóides e compostos relacionados. | Jinsart, W., et al. 1991. Biol Chem Hoppe Seyler. 372: 819-27. PMID: 1772594
- Efeitos cardiovasculares de um novo inibidor potente e altamente seletivo da Rho-quinase à base de azaindole. | Kast, R., et al. 2007. Br J Pharmacol. 152: 1070-80. PMID: 17934515
- Mecanismo de ativação da cinase da cadeia leve da miosina do músculo esquelético de coelho. 5'-p-fluorossulfonilbenzoil adenosina como sonda do local de ligação ao MgATP da enzima ligada à calmodulina e da enzima sem calmodulina. | Kennelly, PJ., et al. 1991. FEBS Lett. 286: 217-20. PMID: 1864371
- Os resíduos ácidos compreendem parte do sítio de ligação da cadeia leve da miosina na cinase da cadeia leve da miosina do músculo esquelético. | Herring, BP., et al. 1990. J Biol Chem. 265: 16588-91. PMID: 2398065
- Requisitos espaciais para a localização de resíduos básicos em substratos peptídicos para a cinase da cadeia leve da miosina do músculo liso. | Kemp, BE. and Pearson, RB. 1985. J Biol Chem. 260: 3355-9. PMID: 3838312
- Especificidade do substrato de uma proteína quinase multifuncional dependente de calmodulina. | Pearson, RB., et al. 1985. J Biol Chem. 260: 14471-6. PMID: 4055784
- Purificação e sequenciação de antagonistas da calmodulina de sementes de rabanete fosforilados pela proteína quinase dependente do cálcio. | Polya, GM., et al. 1993. Plant Physiol. 101: 545-51. PMID: 8278508
- Purificação e sequenciação de múltiplas formas de pequenas cadeias de napina de sementes de Brassica napus que são antagonistas da calmodulina e substratos para a proteína quinase dependente de cálcio da planta. | Neumann, GM., et al. 1996. Biochim Biophys Acta. 1295: 23-33. PMID: 8679670
- Demonstração de uma cascata de proteína quinase dependente de Ca2+/calmodulina no coração de porco. | Uemura, A., et al. 1998. Biochem Biophys Res Commun. 249: 355-60. PMID: 9712700
- Inibição de proteínas quinases de eucariotas e de uma fosfatase de ligação a nucleótidos cíclicos por xantonas preniladas. | Lu, ZX., et al. 1998. Chem Biol Interact. 114: 121-40. PMID: 9744560
Substrato de:
MYLK, e MYLK2.Informacoes sobre ordens
| Nome do Produto | Numero de Catalogo | UNID | Preco | Qde | FAVORITOS | |
MYLK/MYLK2 Substrate, 1 mg | sc-3043 | 1 mg | RMB714.00 |