SULT1C1 Inibidores

Os inibidores comuns de SULT1C1 incluem, entre outros, o Triclosan CAS 3380-34-5, o Pentaclorofenol CAS 87-86-5, o Bisfenol A, a Quercetina CAS 117-39-5 e o Ftalato de di-n-butilo CAS 84-74-2.

Os inibidores químicos da SULT1C1 incluem uma variedade de compostos que interferem com a sua função de sulfotransferase. O triclosan, por exemplo, liga-se ao domínio da sulfotransferase da SULT1C1, bloqueando efetivamente a capacidade da enzima para transferir grupos sulfo para os seus substratos. Do mesmo modo, o pentaclorofenol funciona como um inibidor competitivo, ocupando o sítio ativo da SULT1C1 e impedindo a sulfonação dos substratos naturais da enzima. Este tipo de inibição faz com que a SULT1C1 não consiga interagir com as moléculas a que se destina para a transferência dos grupos sulfo. O 2,6-dicloro-4-nitrofenol exerce igualmente o seu efeito inibidor competindo com os substratos pelo sítio ativo, enquanto o bisfenol A se liga ao sítio catalítico, perturbando assim o processo normal de sulfonação. O flavonoide quercetina inibe a SULT1C1 ligando-se de forma semelhante ao seu sítio ativo e interferindo com a atividade de transferência do grupo sulfo da enzima.

Outras acções inibitórias são observadas com o ftalato de dibutilo, que interage com a região de ligação ao substrato da SULT1C1, reduzindo potencialmente a sua função de sulfotransferase. O resveratrol e a curcumina inibem a SULT1C1 ocupando o seu sítio ativo, necessário para a sulfonação do substrato, impedindo assim a enzima de desempenhar a sua função. Além disso, o 3,3'-Diindolilmetano altera alostericamente a estrutura da enzima, reduzindo a sua atividade, e o kaempferol liga-se ao sítio ativo, bloqueando o acesso dos substratos. A crisina compete com os substratos naturais pelo sítio catalítico da SULT1C1, o que leva a uma diminuição da atividade da sulfotransferase. Por último, a genisteína liga-se diretamente à SULT1C1, obstruindo o local onde normalmente ocorre a transferência do grupo sulfo para os substratos, inibindo assim eficazmente a função da enzima. Cada um destes produtos químicos emprega um mecanismo distinto para inibir a atividade da SULT1C1, mas todos atingem o resultado comum de impedir a capacidade da enzima de catalisar a transferência de grupos sulfo para os seus substratos.