κ-casein Inibidores

Os inibidores comuns da κ-caseína incluem, entre outros, o isotiocianato de benzilo CAS 622-78-6, o galato de (-)-epigalocatequina CAS 989-51-5, o ácido clorogénico CAS 327-97-9, o galotanino CAS 1401-55-4 e o ácido elágico di-hidratado CAS 476-66-4.

Os inibidores químicos da κ-caseína podem levar à rutura funcional desta proteína através de várias interacções moleculares. O isotiocianato de benzilo pode reagir com resíduos de cisteína na κ-caseína, formando tioureias, o que pode levar a alterações estruturais que comprometem a sua capacidade de estabilizar as micelas de caseína. Do mesmo modo, o galato de epigalocatequina (EGCG) é capaz de se ligar à κ-caseína e induzir alterações conformacionais que inibem as suas funções de estabilização das micelas. O ditiotreitol (DTT) pode clivar as ligações dissulfureto na κ-caseína, que são essenciais para manter a sua estrutura tridimensional, inibindo assim a sua interação com outras moléculas de caseína e o seu papel na manutenção da estrutura da micela. O ácido clorogénico e o ácido tânico têm ambos a capacidade de se ligarem de forma não covalente a regiões hidrofóbicas ou de formarem complexos proteicos, respetivamente, o que altera potencialmente a conformação da κ-caseína e reduz a sua capacidade funcional na estabilização das micelas.

Além disso, o ácido elágico pode ligar-se à κ-caseína e perturbar a sua estrutura, impedindo assim que a proteína contribua efetivamente para a estabilidade das micelas de caseína. A curcumina é conhecida por interagir com a κ-caseína, induzindo alterações estruturais que inibem a sua função na formação de micelas. As propriedades de ligação proteica da genisteína permitem-lhe ligar-se à κ-caseína, alterando potencialmente a conformação da proteína e prejudicando o seu papel na estabilização das micelas. O ácido cafeico pode também ligar-se à κ-caseína, alterando potencialmente a sua integridade estrutural e afectando negativamente a formação de micelas. A capsaicina, com o seu carácter lipofílico, pode intercalar-se na estrutura da κ-caseína, perturbando as interacções proteicas necessárias para a estabilidade das micelas. A quercetina e a naringenina podem ligar-se à κ-caseína, provocando alterações conformacionais que reduzem a eficácia da proteína na estabilização das micelas de caseína. Estas interacções químicas com a κ-caseína sublinham os diversos mecanismos através dos quais o papel funcional da proteína na estabilidade das micelas pode ser inibido.