VEJA TAMBÉM
Nome do Produto | CAS # | Numero de Catalogo | Quantidade | Preco | Uso e aplicacao | NOTAS |
---|---|---|---|---|---|---|
N-Acetyl-D-lactosamine | 32181-59-2 | sc-281053 | 5 mg | ¥654.00 | ||
A N-acetil-D-lactosamina serve de substrato para as galactosidases, facilitando a hidrólise das ligações glicosídicas. A sua configuração estrutural, com um grupo acetilo, aumenta a solubilidade e a reatividade nas vias enzimáticas. A estereoquímica do composto permite interações específicas enzima-substrato, optimizando a afinidade de ligação. Os estudos cinéticos revelam o seu papel na modulação das taxas de reação, enquanto a sua capacidade de participar em processos de reconhecimento molecular sublinha a sua importância na biologia dos glicanos. | ||||||
8-Hydroxyquinoline-b-D-galactopyranoside | 113079-84-8 | sc-281503 sc-281503A | 1 g 5 g | ¥1692.00 ¥5077.00 | ||
O 8-hidroxiquinolina-b-D-galactopiranosídeo actua como substrato para as galactosidases, apresentando interações moleculares únicas devido às suas porções hidroxilo e quinolina. As caraterísticas estruturais do composto promovem uma ligação selectiva, aumentando a especificidade enzimática. A sua reatividade é influenciada pela presença do grupo hidroxilo, que pode estabilizar os estados de transição durante a hidrólise. Além disso, a capacidade do composto para formar ligações de hidrogénio desempenha um papel crucial na facilitação da atividade enzimática e na influência da cinética da reação. | ||||||
5-Bromo-4-chloro-3-indolyl α-D-galactopyranoside | 107021-38-5 | sc-278107 | 1 g | ¥4310.00 | ||
O 5-Bromo-4-cloro-3-indolil α-D-galactopiranosídeo serve de substrato para as galactosidases, caracterizando-se pela sua estrutura de indol que aumenta as interações hidrofóbicas com o sítio ativo da enzima. Os substituintes de halogéneo contribuem para propriedades electrónicas únicas, influenciando a reatividade e a estabilidade do composto durante a hidrólise enzimática. A sua conformação molecular distinta permite uma estabilização eficaz do estado de transição, optimizando as taxas de reação e a especificidade nas vias enzimáticas. |