caspase-8 Substratos

O Ac-DEVD-AFC é um substrato fluorogénico especificamente concebido para a caspase-8, apresentando interações únicas que facilitam a sua clivagem. A estrutura do substrato permite uma ligação eficaz ao local ativo, promovendo uma hidrólise rápida e a emissão de fluorescência após a ação enzimática. O seu perfil cinético revela uma elevada taxa de renovação, tornando-o uma sonda eficaz para monitorizar a atividade da caspase-8. O desenho do substrato aumenta a especificidade, minimizando a reatividade cruzada com outras caspases, garantindo assim uma avaliação precisa dos processos apoptóticos.

O Ac-DEVD-pNA é um substrato sintético concebido para a caspase-8, caracterizado pela sua capacidade de sofrer uma clivagem proteolítica específica. A porção de p-nitroanilina fornece um sinal cromogénico distinto após a ação enzimática, permitindo uma deteção sensível. A sua configuração estrutural promove uma interação óptima com o local ativo da caspase-8, resultando num perfil cinético de reação definido. Este substrato apresenta uma interferência mínima de outras proteases, assegurando uma medição precisa da atividade da caspase-8 nas vias apoptóticas.

O Ac-IETD-AFC é um substrato sintético concebido para a caspase-8, com um componente fluorogénico único que emite fluorescência após a clivagem. A estrutura deste substrato aumenta a afinidade de ligação ao local ativo da caspase-8, facilitando a cinética de reação rápida. As interações específicas entre o Ac-IETD-AFC e a caspase-8 permitem uma deteção selectiva, minimizando a reatividade cruzada com outras caspases. A sua sensibilidade à atividade enzimática torna-o um instrumento poderoso para o estudo das vias de sinalização apoptóticas.

O Z-DEVD-AFC é um substrato fluorogénico especializado adaptado à caspase-8, caracterizado pela sua sequência peptídica única que promove a clivagem selectiva. O desenho do substrato incorpora um fluoróforo que emite um sinal distinto após a ação enzimática, permitindo a monitorização em tempo real da atividade da caspase-8. As suas caraterísticas estruturais optimizam a interação com o local ativo da enzima, garantindo uma elevada especificidade e taxas de reação eficientes, tornando-o ideal para dissecar os mecanismos apoptóticos.