S2P Anticuerpo (1A3): sc-293341

El anticuerpo S2P (1A3) es un anticuerpo monoclonal IgG1 de ratón de cadena ligera kappa que detecta la proteína S2P de origen de ratón, rata y humano por Western blotting (WB), inmunoprecipitación (IP), inmunofluorescencia (IF), inmunohistoquímica y ensayo inmunoabsorbente ligado a enzimas (ELISA). El anticuerpo anti-S2P (1A3) está disponible como forma no conjugada. La proteína S2P desempeña un papel crucial en la activación proteolítica de las proteínas de unión a elementos reguladores del esterol (SREBPs), que son factores de transcripción esenciales que regulan el metabolismo del colesterol. Situada en el retículo endoplásmico (RE), la S2P es responsable de la segunda escisión de las SREBPs tras la escisión inicial por la proteasa Site-1 (S1P). Este proceso permite que el dominio N-terminal de las SREBPs se transloque al núcleo, donde la S2P activa genes implicados en la biosíntesis de lípidos y la homeostasis del colesterol. La regulación de la actividad de la S2P está estrechamente vinculada a los niveles celulares de esteroles, lo que convierte a la S2P en un actor clave en el mantenimiento del equilibrio lipídico dentro de las células. El anticuerpo S2P (1A3) ayuda a los investigadores a comprender mejor los mecanismos del metabolismo del colesterol y las funciones del SREBP en diversas condiciones fisiológicas y patológicas.

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S2P Anticuerpo (1A3) Referencias:

1. El procesamiento autocatalítico de la proteasa sitio-1 elimina el propéptido y permite la escisión de las proteínas de unión a elementos reguladores de esteroles.  |  Espenshade, PJ., et al. 1999. J Biol Chem. 274: 22795-804. PMID: 10428864
2. La proteasa secretada site-1 escinde péptidos correspondientes al bucle luminal de las proteínas de unión a elementos reguladores de esteroles.  |  Cheng, D., et al. 1999. J Biol Chem. 274: 22805-12. PMID: 10428865
3. Una vía proteolítica que controla el contenido de colesterol de las membranas, las células y la sangre.  |  Brown, MS. and Goldstein, JL. 1999. Proc Natl Acad Sci U S A. 96: 11041-8. PMID: 10500120
4. Los esteroles regulan el ciclo de la proteína activadora de la escisión de SREBP (SCAP) entre el retículo endoplásmico y el Golgi.  |  Nohturfft, A., et al. 1999. Proc Natl Acad Sci U S A. 96: 11235-40. PMID: 10500160
5. La escisión regulada de las proteínas de unión a elementos reguladores de esteroles requiere secuencias a ambos lados de la membrana del retículo endoplásmico.  |  Hua, X., et al. 1996. J Biol Chem. 271: 10379-84. PMID: 8626610
6. La escisión de las proteínas de unión a elementos reguladores del esterol (SREBP) en el sitio-1 requiere la interacción con la proteína activadora de la escisión de las SREBP. Evidencia de estudios de competencia in vivo.  |  Sakai, J., et al. 1998. J Biol Chem. 273: 5785-93. PMID: 9488713
7. Clonación de complementación de S2P, un gen que codifica una metaloproteasa putativa necesaria para la escisión intramembrana de SREBPs.  |  Rawson, RB., et al. 1997. Mol Cell. 1: 47-57. PMID: 9659902
8. Identificación molecular de la proteasa luminal regulada por esteroles que escinde los SREBPs y controla la composición lipídica de las células animales.  |  Sakai, J., et al. 1998. Mol Cell. 2: 505-14. PMID: 9809072