neurexin Iα Anticuerpo (17): sc-136001

El Anticuerpo neurexin Iα (17) es un anticuerpo monoclonal de ratón IgG1 que detecta la proteína neurexin Iα de origen humano, ratón y rata por WB e IP. Este anticuerpo está disponible como anticuerpo anti-neurexin Iα no conjugado. Las neurexinas son una familia de proteínas de superficie celular neuronal que incluyen neurexin I (NRXN1), neurexin II (NRXN2), neurexin III (NRXN3) y Caspr (neurexin IV). Las neurexinas I-III se expresan como isoformas a y b. Las isoformas a están compuestas por tres cassettes que contienen dos dominios LNS (Laminina A, Neurexinas, unión a hormonas sexuales) separados por dominios EGF, seguidos por una región transmembrana y un C-terminal citoplasmático de 55 aminoácidos. Las isoformas a se unen a neurexofilinas en el segundo sitio LNS y a la neurotoxina excitatoria a-latrotoxina. Las isoformas b tienen solo un dominio LNS, se unen a neuroliginas y desempeñan un papel en la formación y remodelación de sinapsis. Caspr (Proteína Asociada a Contactina 1, también designada Paranodina en ratón) contiene un dominio extracelular similar a las otras tres neurexinas y se une a la glicoproteína de superficie Contactina. Caspr y el relacionado Caspr2, un homólogo mamífero de Drosophila Neurexin IV (Nrx-IV), demarcan subdominios distintos en axones mielinizados. Específicamente, Caspr existe en las uniones paranodales, mientras que Caspr2 colocaliza con canales de K+ tipo Shaker en la región yuxtaparanodal. Caspr puede desempeñar un papel en la comunicación entre células gliales y neuronas durante el desarrollo.

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neurexin Iα Anticuerpo (17) Referencias:

1. Caspr2, un nuevo miembro de la superfamilia de las neurexinas, se localiza en los yuxtaparanodos de los axones mielinizados y se asocia con canales de K+.  |  Poliak, S., et al. 1999. Neuron. 24: 1037-47. PMID: 10624965
2. Las células de Schwann mielinizantes determinan la localización internodal de Kv1.1, Kv1.2, Kvbeta2 y Caspr.  |  Arroyo, EJ., et al. 1999. J Neurocytol. 28: 333-47. PMID: 10739575
3. Expresión de variantes de empalme de neurexina Ialfa en neuronas simpáticas: cambios selectivos durante la diferenciación y en respuesta a neurotrofinas.  |  Patzke, H. and Ernsberger, U. 2000. Mol Cell Neurosci. 15: 561-72. PMID: 10860582
4. La alfa-latrotoxina forma poros de membrana permeables al calcio mediante interacciones con la latrofilina o la neurexina.  |  Van Renterghem, C., et al. 2000. Eur J Neurosci. 12: 3953-62. PMID: 11069591
5. alfa-Latrotoxina y sus receptores.  |  Ushkaryov, YA., et al. 2008. Handb Exp Pharmacol. 171-206. PMID: 18064415
6. Estructuras, splicing alternativo y unión a neurexina de múltiples neuroliginas.  |  Ichtchenko, K., et al. 1996. J Biol Chem. 271: 2676-82. PMID: 8576240
7. Identificación de un nuevo receptor transmembrana asociado a contactina con múltiples dominios implicados en interacciones proteína-proteína.  |  Peles, E., et al. 1997. EMBO J. 16: 978-88. PMID: 9118959
8. Las propiedades de unión de la neuroligina 1 y la neurexina 1beta revelan su función como moléculas heterofílicas de adhesión celular.  |  Nguyen, T. and Südhof, TC. 1997. J Biol Chem. 272: 26032-9. PMID: 9325340
9. La proteína de membrana axonal Caspr, homóloga de la neurexina IV, es un componente de las uniones paranodales septadas que se forman durante la mielinización.  |  Einheber, S., et al. 1997. J Cell Biol. 139: 1495-506. PMID: 9396755
10. La fabricación de neurexinas.  |  Missler, M., et al. 1998. J Neurochem. 71: 1339-47. PMID: 9751164
11. Redundancia funcional de la acetilcolinesterasa y la neuroligina en la neuritogénesis de mamíferos.  |  Grifman, M., et al. 1998. Proc Natl Acad Sci U S A. 95: 13935-40. PMID: 9811904
12. Unión de la neurexofilina a las alfa-neurexinas. Un único dominio LNS funciona como una unidad de unión al ligando de plegamiento independiente.  |  Missler, M., et al. 1998. J Biol Chem. 273: 34716-23. PMID: 9856994

Los anticuerpos monoclonales para dianas proteicas de mamíferos y no mamíferos representan esencialmente todas las dianas cubiertas por los anticuerpos policlonales. Más de 8.300 de nuestros anticuerpos se ofrecen como conjugados ImmunoCruz^® lo que elimina la necesidad de un anticuerpo secundario.

Los anticuerpos de Santa Cruz Biotechnology tienen más de 360.000 citas de investigación. Los anticuerpos Anti-neurexin Iα Antibody (17) tienen 4 citas en diversas publicaciones científicas.

Los anticuerpos primarios como Anti-neurexin Iα Antibody (17) para proteínas diana de mamíferos se recomiendan para la detección de diversas especies de mamíferos, principalmente de ratón, rata y humanos. Muchos anticuerpos de mamíferos también son ideales para la investigación veterinaria y reaccionan con proteínas diana ovinas, porcinas, caprinas, felinas, caninas, bovinas y equinas. Los anticuerpos monoclonales primarios de Santa Cruz Biotechnology son adecuados para aplicaciones de investigación en laboratorio y no están destinados a uso diagnóstico o terapéutico.

neurexin Iα Anticuerpo (17) Especificaciones

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Clasificación: Anticuerpo primario

Clonalidad: Anticuerpo monoclonal

Isotipo del anticuerpo: IgG₁

Aminoácidos: /%amino_acidos%/

Objetivo del epítopo: neurexin Iα

Especie de epítopo: rat

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Reactividad/Detección de especies: /%reactividad_especies_producto%/

Reactividad adicional en mamíferos: canine

Reactividad no mamífera adicional: N/A

Aplicaciones: WB, IP

Información de vialización: Each vial contains 200 µg IgG₁ in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Citaciones de la investigación: 4 citas en diversas publicaciones científicas

Conjugados/formas disponibles por neurexin Iα Anticuerpo (17):

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