Glutathione-Agarose: sc-2009

La glutatión-agarosa es una forma bioconjugada de agarosa, un polímero natural extraído de las algas marinas, que se utiliza ampliamente en la investigación bioquímica y de biología molecular, en particular para la purificación por afinidad de glutatión S-transferasas (GST) y proteínas de fusión GST. Este medio de afinidad consiste en glutatión, un tripéptido compuesto de glutamato, cisteína y glicina, unido covalentemente a perlas de agarosa mediante enlaces estables de tioéter. El principal mecanismo de acción de la glutatión-agarosa gira en torno a su alta afinidad por la GST, una familia de enzimas implicadas en los procesos de desintoxicación. Las proteínas de fusión GST, que son proteínas modificadas genéticamente y marcadas con GST, pueden unirse selectivamente a columnas de glutatión-agarosa y eluirse de ellas. Esto facilita la purificación de estas proteínas a partir de mezclas biológicas complejas, lo que permite a los investigadores estudiar las interacciones, funciones y estructuras de las proteínas de forma purificada. Además, este método es ventajoso para aislar proteínas expresadas en aplicaciones de tecnología de ADN recombinante, donde es crucial una alta pureza. La especificidad y eficacia de la glutatión-agarosa en la unión de proteínas marcadas con GST la convierten en una herramienta inestimable en la investigación proteómica, que permite el análisis detallado de vías e interacciones proteicas sin el estorbo de consideraciones clínicas o terapéuticas.

Glutathione-Agarose Referencias:

1. La expresión de dos genes de glutatión S-transferasa en la levadura Issatchenkia orientalis es inducida por el o-dinitrobenceno durante la detención del crecimiento celular.  |  Tamaki, H., et al. 1999. J Bacteriol. 181: 2958-62. PMID: 10217793
2. Determinación de algunas propiedades cinéticas y características de la glutatión S-transferasa de eritrocitos bovinos.  |  Güvercin, S., et al. 2008. Protein Pept Lett. 15: 6-12. PMID: 18221006
3. Purificación y caracterización parcial de la glutatión S-transferasa de poblaciones de campo resistentes a insecticidas de Liposcelis paeta Pearman (Psocoptera: Liposcelididae).  |  Wu, S., et al. 2009. Arch Insect Biochem Physiol. 70: 136-50. PMID: 19140127
4. Purificación y estudio de una glutatión S-transferasa bacteriana.  |  Arca, P., et al. 1990. FEBS Lett. 263: 77-9. PMID: 2185038
5. Efecto de algunos agentes antineoplásicos sobre la glutatión S-transferasa de eritrocitos humanos.  |  Erat, M. and Şakiroğlu, H. 2013. J Enzyme Inhib Med Chem. 28: 711-6. PMID: 22512726
6. Un método alternativo fácil para la purificación de anticuerpos y el análisis de la interacción proteína-proteína utilizando proteínas de fusión GST inmovilizadas sobre glutatión-agarosa.  |  Zalazar, L., et al. 2014. Anal Bioanal Chem. 406: 911-4. PMID: 24337186
7. Glutatión S-transferasas en Fasciola hepatica.  |  Howell, MJ., et al. 1988. J Parasitol. 74: 715-8. PMID: 3294369
8. Expresión, Purificación y Caracterización Biofísica de la Nicotinato Nucleótido Adenililtransferasa de Klebsiella Pneumoniae.  |  Daya, T., et al. 2022. Protein J. 41: 141-156. PMID: 35083643
9. Aislamiento y caracterización bioquímica de una glutatión S-transferasa de Echinococcus granulosus protoscoleces.  |  Fernández, C. and Hormaeche, CE. 1994. Int J Parasitol. 24: 1063-6. PMID: 7883440
10. El producto antioncogénico p53 se une a la helicasa del ADN.  |  Sakurai, T., et al. 1994. Exp Cell Res. 215: 57-62. PMID: 7957681
11. Propiedades bioquímicas de glutatión S-transferasas clonadas de Schistosoma mansoni y Schistosoma japonicum.  |  Walker, J., et al. 1993. Mol Biochem Parasitol. 61: 255-64. PMID: 8264729
12. Glutatión S-transferasas del hongo Phanerochaete chrysosporium.  |  Dowd, CA., et al. 1997. Biochem J. 324 (Pt 1): 243-8. PMID: 9164863
13. Proteínas de unión al glutatión de Setaria digitata: respuestas de anticuerpos en humanos infectados por Wuchereria bancrofti.  |  Bal, M. and Das, MK. 1996. Parasite Immunol. 18: 473-7. PMID: 9226683
14. La glutatión S-transferasa puede utilizarse como módulo de dimerización C-terminal, enzimáticamente activo, para un inhibidor de proteasa recombinante, y secretarse funcionalmente en el periplasma de Escherichia coli.  |  Tudyka, T. and Skerra, A. 1997. Protein Sci. 6: 2180-7. PMID: 9336840