Date published: 2025-9-18

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Cathepsin L substrate Sustrato (CAS 65147-22-0)

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Nombres Alternativos:
Z-FR-AMC; Z-Phe-Arg-7-amido-4-methylcoumarin, Hydrochloride
Solicitud:
Cathepsin L substrate es un excelente sustrato para la catepsina L y también es útil como sustrato para la catepsina B
Número de CAS:
65147-22-0
Pureza:
≥98%
Peso Molecular:
649.15
Fórmula Molecular:
C33H36N6O6•HCl
Para Uso Exclusivo en Investigación. No está diseñado para uso en diagnosis o terapia.
* En el Certificado de Análisis específico de lote, puede encontrar información específica (como el contenido en agua).

ENLACES RÁPIDOS

The Cathepsin L substrate es una molécula especializada diseñada para ser utilizada en ensayos bioquímicos para estudiar la actividad proteolítica de Cathepsin L, una enzima implicada en procesos de degradación de proteínas. En la investigación, estos sustratos son vitales para dilucidar los mecanismos de degradación y recambio lisosómico, así como para comprender la especificidad y cinética de la enzima. Los científicos utilizan sustratos etiquetados fluorescentes o cromogénicos para monitorear la actividad de la Cathepsin L en tiempo real, proporcionando información sobre el papel de esta enzima en las funciones celulares normales y en condiciones patológicas asociadas con su desregulación. Además, estos sustratos son cruciales en la detección de posibles inhibidores que pueden modular la actividad de Cathepsin L, un área de interés para el desarrollo de sondas químicas utilizadas para desentrañar vías biológicas complejas. El diseño y la síntesis de tales sustratos a menudo incorporan secuencias de péptidos reconocidas y clivadas por Cathepsin L, lo que permite a los investigadores estudiar el impacto de modificaciones post-traduccionales y el comportamiento de la enzima bajo diversas condiciones experimentales.


Cathepsin L substrate Sustrato (CAS 65147-22-0) Referencias

  1. La actividad de la catepsina S es detectable en los queratinocitos humanos y aumenta de forma selectiva tras la estimulación con interferón gamma.  |  Schwarz, G., et al. 2002. J Invest Dermatol. 119: 44-9. PMID: 12164923
  2. Caracterización de HC58cDNA, una proteasa de cisteína putativa del parásito Haemonchus contortus.  |  Muleke, CI., et al. 2006. J Vet Sci. 7: 249-55. PMID: 16871019
  3. Actividades de la cisteína proteasa de tipo B y L durante el desarrollo in vitro de Hysterothylacium aduncum (Nematoda: Anisakidae), un parásito mundial de los peces.  |  Malagón, D., et al. 2010. Parasitol Int. 59: 89-92. PMID: 19932193
  4. La actividad cisteína endoproteasa de la proteína ribosómica humana S4 se debe enteramente al dominio C-terminal, y es consistente con el mecanismo de Michaelis-Menten.  |  Sudhamalla, B., et al. 2013. Biochim Biophys Acta. 1830: 5342-9. PMID: 23791938
  5. La apolipoproteína B-100 de las lipoproteínas plasmáticas de baja densidad sufre proteólisis por factores de activación de contacto cuando el plasma se trata con sulfato de dextrano-500-MgCl2.  |  Byrne, RE. and Scanu, AM. 1989. J Lipid Res. 30: 109-20. PMID: 2465366
  6. Identificación de la catepsina B de la corvina amarilla grande (Pseudosciaena crocea) y su función en el procesamiento de la cadena invariante asociada al MHC de clase II.  |  Li, M., et al. 2014. Dev Comp Immunol. 45: 313-20. PMID: 24705226
  7. Aumento de la expresión y la actividad enzimática de la cisteína proteinasa B durante la diferenciación in vitro de Leishmania (Viannia) braziliensis: Primera evidencia de modulación durante la transición morfológica.  |  Gomes, CB., et al. 2017. Biochimie. 133: 28-36. PMID: 27919786
  8. Identificación y características de una proteasa de cisteína similar a la catepsina L de Clonorchis sinensis.  |  Ma, C., et al. 2019. Parasitol Res. 118: 829-835. PMID: 30689051
  9. La escisión diferencial de sustratos específicos para la actividad similar a la catepsina muestra actividades de cisteína y serina proteasa y un perfil diferencial entre Anisakis simplex s.s. y Anisakis pegreffii, especies hermanas principales agentes etiológicos de la anisakiasis.  |  Torralbo-Ramírez, V., et al. 2019. Foodborne Pathog Dis. 16: 744-751. PMID: 31215796
  10. Perfiles de proteasas de serina de aislados clínicos de Leishmania (Viannia) braziliensis con distintas susceptibilidades al antimonio.  |  Zabala-Peñafiel, A., et al. 2021. Sci Rep. 11: 14234. PMID: 34244581
  11. El factor de tráfico de enzimas lisosomales LYSET permite la utilización nutricional de proteínas extracelulares.  |  Pechincha, C., et al. 2022. Science. 378: eabn5637. PMID: 36074822
  12. Secreción de actividad cisteína proteinasa por el anquilostoma zoonótico Ancylostoma caninum.  |  Dowd, AJ., et al. 1994. Am J Trop Med Hyg. 51: 341-7. PMID: 7943555
  13. Catepsina B de Schistosoma mansoni. Purificación y activación de la proenzima recombinante secretada por Saccharomyces cerevisiae.  |  Lipps, G., et al. 1996. J Biol Chem. 271: 1717-25. PMID: 8576174

Información sobre pedidos

Nombre del productoNúmero de catálogoUNIDADPrecioCANTIDADFavoritos

Cathepsin L substrate, 5 mg

sc-3136A
5 mg
RMB1128.00

Cathepsin L substrate, 25 mg

sc-3136
25 mg
RMB2933.00

Cathepsin L substrate, 100 mg

sc-3136B
100 mg
RMB7830.00