caspase-7 p10 Anticuerpo (E-11): sc-271747

Las caspasas son proteasas de cisteína que desempeñan roles importantes en la activación de citoquinas y en la apoptosis. La caspasa-7 también es conocida como CE-LAP3 (para la enzima apoptótica similar a la enzima convertidora de IL-1 3), MCH3 y CMH-1. La caspasa-7 es miembro de la subfamilia CED-3 de caspasas y es una proteína de 303 aminoácidos con similitud significativa a la caspasa-3. La caspasa-3 y la caspasa-7 representan caspasas ejecutoras/efectoras que causan directamente cambios morfológicos apoptóticos al dividir varios sustratos de muerte. La caspasa-7 humana se localiza en el cromosoma 10q25.3 y codifica una proteína que se divide en subunidades activas p20 y p10. La caspasa-7 heterodimérica se activa a su subunidad grande catalíticamente activa en células intactas que experimentan apoptosis. La caspasa-7 es una proteína citoplásmica expresada en tejidos fetales y adultos, incluyendo pulmón, músculo esquelético, hígado, riñón, bazo y corazón, así como en varias líneas celulares, como las células Jurkat.

Alexa Fluor^® es una marca registrada de Molecular Probes Inc., OR., USA

REIVEW LI-COR^® y Odyssey^® son marcas registradas de LI-COR Biosciences.

caspase-7 p10 Anticuerpo (E-11) Referencias:

1. Detección de genes de betalactamasa mediada por plásmidos y aparición de una nueva AmpC (CMH-1) en Enterobacter cloacae en un centro médico del sur de Taiwán.  |  Ku, YH., et al. 2018. J Clin Med. 8: PMID: 30577544
2. El mecanismo molecular y la divergencia evolutiva de la activación de gasdermina E regulada por caspasa 3/7.  |  Xu, H., et al. 2024. Elife. 12: PMID: 38489483
3. Mch3, una nueva cisteína proteasa apoptótica humana altamente relacionada con CPP32.  |  Fernandes-Alnemri, T., et al. 1995. Cancer Res. 55: 6045-52. PMID: 8521391
4. ICE-LAP3, un nuevo homólogo de mamífero de la proteína de muerte celular Ced-3 de Caenorhabditis elegans se activa durante la apoptosis inducida por Fas y el factor de necrosis tumoral.  |  Duan, H., et al. 1996. J Biol Chem. 271: 1621-5. PMID: 8576161
5. Procesamiento y activación de CMH-1 por granzima B.  |  Gu, Y., et al. 1996. J Biol Chem. 271: 10816-20. PMID: 8631895
6. Activación in vitro de CPP32 y Mch3 por Mch4, una nueva cisteína proteasa apoptótica humana que contiene dos dominios similares a FADD.  |  Fernandes-Alnemri, T., et al. 1996. Proc Natl Acad Sci U S A. 93: 7464-9. PMID: 8755496
7. Localización cromosómica de los genes humanos CPP32, Mch2, Mch3 e Ich-1, implicados en la apoptosis celular.  |  Tiso, N., et al. 1996. Biochem Biophys Res Commun. 225: 983-9. PMID: 8780721
8. La granzima B derivada de células T citotóxicas activa la proteasa apoptótica ICE-LAP3.  |  Chinnaiyan, AM., et al. 1996. Curr Biol. 6: 897-9. PMID: 8805307
9. Mapeo cromosómico de las proteasas de muerte celular CPP32, MCH2 y MCH3.  |  Bullrich, F., et al. 1996. Genomics. 36: 362-5. PMID: 8812467
10. Activación de CPP32 y Mch3 alfa en la apoptosis inducida por p53 de tipo salvaje.  |  Chandler, JM., et al. 1997. Biochem J. 322 (Pt 1): 19-23. PMID: 9078237

El anticuerpo caspase-7 preferido es el Anticuerpo caspase-7 (10-1-62): sc-56063.