caspase-7 Anticuerpo (7CSP02): sc-81660

Se ha descrito una familia única de proteasas de cisteína que difiere en secuencia, estructura y especificidad de sustrato de cualquier familia de proteasas previamente descrita. Esta familia, Ced-3/caspasa-1, está compuesta por caspasa-1, caspasa-2, caspasa-3, caspasa-4, caspasa-6, caspasa-7 (también designada Mch3, ICE-LAP3 o CMH-1), caspasa-9 y caspasa-10. Los miembros de la familia Ced-3/caspasa-1 funcionan como componentes clave de la maquinaria apoptótica y actúan para destruir proteínas específicas que son críticas para la longevidad celular. La poli(ADP-ribosa) polimerasa desempeña un papel integral en la vigilancia de mutaciones de ADN y roturas de doble cadena. Se ha demostrado que la caspasa-3, la caspasa-7 y la caspasa-9, pero no la caspasa-1, cortan la proteína nuclear PARP en un fragmento apoptótico. Se ha demostrado que la caspasa-6, pero no la caspasa-3, corta las laminas nucleares que son críticas para mantener la integridad del envoltorio nuclear y la morfología celular. Se ha demostrado que la caspasa-10 activa la caspasa-3 y la caspasa-7 en respuesta a estímulos apoptóticos.

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caspase-7 Anticuerpo (7CSP02) Referencias:

1. Regulación negativa de la caspasa 7 como marcador inmunohistoquímico del carcinoma de colon.  |  Palmerini, F., et al. 2001. Hum Pathol. 32: 461-7. PMID: 11381362
2. La caspasa-3, la caspasa-7 y la poli (ADP-ribosa) polimerasa escindidas se expresan de forma complementaria pero diferencial en los meduloblastomas humanos.  |  Puig, B., et al. 2001. Neurosci Lett. 306: 85-8. PMID: 11403964
3. Necesidad de la caspasa-3 para la inducción eficiente de la apoptosis y la activación de la caspasa-7, pero no para la replicación viral o el redondeo celular en células infectadas con el virus de la estomatitis vesicular.  |  Hobbs, JA., et al. 2003. Hum Immunol. 64: 82-92. PMID: 12507817
4. La caspasa-2 es resistente a la inhibición por inhibidores de proteínas de apoptosis (IAP) y puede activar la caspasa-7.  |  Ho, PK., et al. 2005. FEBS J. 272: 1401-14. PMID: 15752357
5. La escisión de claspin por la caspasa-7 durante la apoptosis inhibe la vía Chk1.  |  Clarke, CA., et al. 2005. J Biol Chem. 280: 35337-45. PMID: 16123041
6. Influencia de la co-regulación negativa de la caspasa-3 y la caspasa-7 por ARNip en la muerte celular apoptótica inducida por butirato de sodio de células de ovario de hámster chino productoras de trombopoyetina.  |  Sung, YH., et al. 2007. Metab Eng. 9: 452-64. PMID: 17892962
7. Evidencia FRET de que una isoforma de la caspasa-7 se une a su sustrato, pero no lo escinde.  |  Li, IT., et al. 2006. Conf Proc IEEE Eng Med Biol Soc. 2006: 531-4. PMID: 17946841
8. La ablación de la caspasa-7 modula la UPR, reprograma la apoptosis TRAF2-JNK y protege a los ratones con rodopsina T17M de la degeneración retiniana severa.  |  Choudhury, S., et al. 2013. Cell Death Dis. 4: e528. PMID: 23470535
9. Dirigirse al complejo XIAP/caspasa-7 mata selectivamente las neoplasias malignas deficientes en caspasa-3.  |  Lin, YF., et al. 2013. J Clin Invest. 123: 3861-75. PMID: 23979166
10. Expresión inmunohistoquímica de la caspasa-3, la caspasa-5, la caspasa-7 y el factor 1 activador de proteasas apoptóticas (APAF-1) en el hígado y el riñón de ratas expuestas al ácido zoledrónico (ZOL) y al factor de crecimiento fibroblástico básico (bFGF).  |  Aydogan, A., et al. 2014. Vet Q. 34: 137-42. PMID: 24865775

El anticuerpo caspase-7 preferido es el Anticuerpo caspase-7 (10-1-62): sc-56063.