Xinβ, miembro de la familia de proteínas Xin, desempeña un papel fundamental en la regulación del desarrollo del músculo cardíaco y esquelético. La proteína interviene en la organización de las estructuras del citoesqueleto de actina, cruciales para la adhesión celular, y en la integridad mecánica de las células musculares. Al participar en la formación y el mantenimiento de discos intercalados en las células musculares cardiacas, Xinβ contribuye a la correcta transmisión de señales mecánicas y eléctricas a través del corazón, facilitando la sincronización de los latidos. En el músculo esquelético, la función de Xinβ está asociada a la estabilización de las uniones neuromusculares y a la regulación de la unión de las fibras musculares, lo que subraya su importancia en la fuerza y la coordinación musculares. Los mecanismos precisos a través de los cuales Xinβ ejerce sus efectos implican interacciones con diversas moléculas citoesqueléticas y de señalización, lo que indica su papel como mediador en redes complejas que rigen el comportamiento de las células musculares y la función de los órganos.
La inhibición de Xinβ, por lo tanto, representa una interrupción de estos procesos fisiológicos críticos, lo que potencialmente conduce al compromiso de la función muscular y la integridad estructural. La inhibición puede ocurrir a través de varios mecanismos, incluyendo la interferencia con la expresión de la proteína, modificaciones post-traduccionales, o su interacción con otros componentes celulares. Por ejemplo, la inhibición de la transcripción o traducción de Xinβ reduciría directamente su disponibilidad dentro de la célula, afectando así al soporte estructural que proporciona a las células musculares. Además, modificaciones postraduccionales como la fosforilación o la ubiquitinación, que son esenciales para la activación o degradación funcional de la proteína, podrían dirigirse para modular indirectamente la actividad de Xinβ. Además, la inhibición podría implicar la interrupción de la interacción entre Xinβ y sus socios de unión, perjudicando así el ensamblaje de complejos funcionales necesarios para la integridad muscular y la señalización. Tales mecanismos ponen de relieve los enfoques matizados a través de los cuales se puede modular la actividad de Xinβ, lo que refleja el intrincado equilibrio de los procesos celulares que mantienen la función muscular y las posibles consecuencias de la interrupción de estos procesos en la salud muscular y la fisiología del organismo.
Items 1 to 10 of 11 total
Mostrar:
| Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
|---|---|---|---|---|---|---|
Phalloidin | 17466-45-4 | sc-202763 | 1 mg | ¥2584.00 | 33 | |
Toxina que se une a los filamentos de actina, estabilizándolos e impidiendo su desensamblaje, lo que puede afectar a proteínas como XIRP2 que intervienen en la unión a la actina. | ||||||
Cytochalasin D | 22144-77-0 | sc-201442 sc-201442A | 1 mg 5 mg | ¥1636.00 ¥4987.00 | 64 | |
Compuesto que se une a los extremos con púas de los filamentos de actina, bloqueando la polimerización y el alargamiento, lo que podría alterar las interacciones XIRP2-actina. | ||||||
Latrunculin A, Latrunculia magnifica | 76343-93-6 | sc-202691 sc-202691B | 100 µg 500 µg | ¥2933.00 ¥9014.00 | 36 | |
Un alcaloide que secuestra los monómeros de G-actina, impidiendo su polimerización e interfiriendo potencialmente con la asociación de XIRP2 con las redes de actina. | ||||||
ML-7 hydrochloride | 110448-33-4 | sc-200557 sc-200557A | 10 mg 50 mg | ¥1004.00 ¥2956.00 | 13 | |
Inhibidor de la cinasa de cadena ligera de miosina que puede afectar a las interacciones actina-miosina y, por consiguiente, a las funciones de las proteínas de unión a actina como XIRP2. | ||||||
Y-27632, free base | 146986-50-7 | sc-3536 sc-3536A | 5 mg 50 mg | ¥2053.00 ¥7818.00 | 88 | |
Un inhibidor de ROCK que puede alterar la dinámica del citoesqueleto de actina, afectando potencialmente al papel de XIRP2 en la unión a actina y el mantenimiento de la estructura celular. | ||||||
(±)-Blebbistatin | 674289-55-5 | sc-203532B sc-203532 sc-203532A sc-203532C sc-203532D | 5 mg 10 mg 25 mg 50 mg 100 mg | ¥2019.00 ¥3464.00 ¥5133.00 ¥10425.00 ¥19055.00 | 7 | |
Un inhibidor de la miosina II que puede alterar las interacciones actina-miosina y, por tanto, puede alterar indirectamente los procesos asociados a XIRP2. | ||||||
CK 666 | 442633-00-3 | sc-361151 sc-361151A | 10 mg 50 mg | ¥3554.00 ¥11508.00 | 5 | |
Es un inhibidor del complejo Arp2/3, lo que conduce a una disminución de la polimerización de actina que podría alterar el contexto celular para la actividad de XIRP2. | ||||||
SMIFH2 | 340316-62-3 | sc-507273 | 5 mg | ¥1579.00 | ||
Un inhibidor de la formina que impide la nucleación de actina, afectando así potencialmente al papel de XIRP2 en el citoesqueleto de actina. | ||||||
Chelerythrine | 34316-15-9 | sc-507380 | 100 mg | ¥6092.00 | ||
Un inhibidor de la PKC que podría alterar los reordenamientos descendentes del citoesqueleto de actina, con posibles efectos indirectos sobre la función de XIRP2. | ||||||
Wiskostatin | 253449-04-6 | sc-204399 sc-204399A sc-204399B sc-204399C | 1 mg 5 mg 25 mg 50 mg | ¥542.00 ¥1376.00 ¥4874.00 ¥9161.00 | 4 | |
Inhibidor de la N-WASP, que interviene en la polimerización de la actina; puede afectar a la interacción de XIRP2 con el citoesqueleto de actina. | ||||||