Vmn2r70 Inhibidores

Inhibidores comunes de Vmn2r70 incluyen, pero no se limitan a Benzamidina CAS 618-39-3, E-64 CAS 66701-25-5, hemisulfato de Leupeptina CAS 55123-66-5, Aprotinina CAS 9087-70-1 y Quimostatina CAS 9076-44-2.

Los Vmn2r70 pueden clasificarse en función del tipo de actividad de proteasa que se sabe que inhiben. La benzamidina y el fluoruro de fenilmetanosulfonilo (PMSF) son ejemplos de sustancias químicas que pueden inhibir las serina proteasas. La benzamidina lo consigue bloqueando el dominio de proteasa de Vmn2r70, impidiendo así que la proteína lleve a cabo su actividad normal de escisión de péptidos. Del mismo modo, el PMSF puede inhibir irreversiblemente la Vmn2r70 al reaccionar con el residuo de serina situado en el sitio activo de la enzima. Esta unión puede neutralizar la capacidad de la proteína para hidrolizar enlaces peptídicos. El E-64, que es un inhibidor de la cisteína proteasa, puede inhibir la Vmn2r70 si la proteína posee un dominio similar a la cisteína proteasa. El E-64 se uniría covalentemente al residuo de cisteína del sitio activo, provocando la inhibición de la función de la proteína. Del mismo modo, la leupeptina, que inhibe tanto las proteasas de serina como las de cisteína, puede inhibir la Vmn2r70 uniéndose de forma reversible al sitio activo, suprimiendo potencialmente cualquier actividad de proteasa que pueda presentar la proteína.

La inhibición de Vmn2r70 también puede ocurrir a través de la interferencia con la actividad aspartil proteasa, como se ha visto con Pepstatin A. Este inhibidor puede unirse a los residuos aspárticos en el sitio activo de Vmn2r70, asumiendo que la proteína tiene actividad aspartil proteasa. El mecanismo de la aprotinina implica la obstrucción del sitio activo de las serina proteasas, lo que inhibiría la función serina proteasa del Vmn2r70 si estuviera presente. La quimostatina y el Antipain siguen una ruta similar uniéndose al sitio activo de la proteína e impidiendo su putativa función proteolítica. Además, la 1,10-fenantrolina y el Marimastat se dirigen a la actividad metaloproteasa, que podría inhibir la Vmn2r70 quelando los iones metálicos necesarios para la integridad estructural y funcional de la proteína. Ilomastat es otro inhibidor de la metaloproteasa que puede unirse a dominios similares a la metaloproteinasa dentro de Vmn2r70, quelando el metal del sitio activo y suprimiendo la actividad. Por último, el fosforamidón, como inhibidor de la endopeptidasa, puede inhibir la Vmn2r70 uniéndose al sitio activo de la enzima e impidiendo la escisión del enlace peptídico, suponiendo que la Vmn2r70 presente tales capacidades enzimáticas. Cada una de estas sustancias químicas se dirige directamente al sitio activo o a dominios funcionales esenciales dentro de Vmn2r70, lo que conduce a la inhibición de la actividad biológica normal de la proteína.