Los inhibidores de la villina pertenecen a una clase química específica de compuestos meticulosamente diseñados para modular la actividad de la proteína villina. La villina es una proteína del citoesqueleto que desempeña un papel crítico en la organización del citoesqueleto de actina en varios tipos de células, sobre todo las que tienen microvellosidades, como las células epiteliales. Estos inhibidores son moléculas cuidadosamente diseñadas para interactuar con la proteína Villina, influyendo en su función normal. A través de estas interacciones, podrían influir en diversos procesos celulares relacionados con el ensamblaje de los filamentos de actina, la forma celular y las respuestas celulares, sin alterar directamente sus dominios de unión a la actina ni su participación en los reordenamientos del citoesqueleto.
El diseño de los inhibidores de la Villina se basa en una comprensión exhaustiva de los atributos estructurales y funcionales de la proteína Villina. Desarrollados normalmente mediante métodos avanzados de síntesis química y basados en conocimientos de biología celular y dinámica del citoesqueleto, estos inhibidores se caracterizan por su capacidad de unirse selectivamente a la Villina. Esta selectividad permite la modulación selectiva de las vías celulares que dependen de la actividad de esta proteína específica. Para desentrañar los entresijos de la organización del citoesqueleto, la determinación de la forma celular y las interacciones celulares, a menudo se emplean inhibidores de Villina como herramientas valiosas. El desarrollo y la utilización de inhibidores de Villina contribuyen a avanzar en nuestro conocimiento de la compleja interacción entre los componentes celulares y la dinámica del citoesqueleto, ofreciendo una visión de los mecanismos moleculares fundamentales que rigen la morfología celular y contribuyen a las respuestas celulares a los cambios en el microentorno celular.
VER TAMBIÉN ....
| Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
|---|---|---|---|---|---|---|
Cytochalasin D | 22144-77-0 | sc-201442 sc-201442A | 1 mg 5 mg | ¥1636.00 ¥4987.00 | 64 | |
Interrumpe la polimerización de la actina; afecta a la actividad de unión a la actina de la villina. | ||||||
Latrunculin A, Latrunculia magnifica | 76343-93-6 | sc-202691 sc-202691B | 100 µg 500 µg | ¥2933.00 ¥9014.00 | 36 | |
Se une a los monómeros de actina, impidiendo la polimerización; afecta a las interacciones de la villina con la actina. | ||||||
Jasplakinolide | 102396-24-7 | sc-202191 sc-202191A | 50 µg 100 µg | ¥2031.00 ¥3373.00 | 59 | |
Estabiliza los filamentos de actina; puede afectar indirectamente a los cambios citoesqueléticos mediados por la villina. | ||||||
Phalloidin | 17466-45-4 | sc-202763 | 1 mg | ¥2584.00 | 33 | |
Se une a los filamentos de actina y los estabiliza; podría afectar a la actividad de unión a actina de la villina. | ||||||
CK-869 | 388592-44-7 | sc-507274 | 5 mg | ¥1805.00 | ||
Inhibe la polimerización de la actina al unirse a los monómeros de actina; afecta a la función de la villina. | ||||||
Latrunculin B | 76343-94-7 | sc-203318 | 1 mg | ¥2584.00 | 29 | |
Similar a la Latrunculina A, interrumpe la polimerización de la actina; afecta a las interacciones villina-actina. | ||||||
Swinholide A, Theonella swinhoei | 95927-67-6 | sc-205914 | 10 µg | ¥1523.00 | ||
Altera la dinámica de la actina; puede influir indirectamente en los cambios del citoesqueleto mediados por la villina. | ||||||