Ubr2 Inhibidores

Inhibidores comunes de Ubr2 incluyen, pero no se limitan a MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] CAS 133407-82-6, Bortezomib CAS 179324-69-7, Epoxomicin CAS 134381-21-8, Lactacystin CAS 133343-34-7 y PI 1840 CAS 1401223-22-0.

En cuanto a la clase química de los inhibidores de Ubr2, debe aclararse que no existe una clase establecida de sustancias químicas reconocidas específicamente como inhibidores de Ubr2. En su lugar, los productos químicos enumerados anteriormente son inhibidores del proteasoma o compuestos que influyen en las vías de degradación de proteínas, que afectan indirectamente a la actividad de Ubr2. La Ubr2 es una E3 ubiquitina ligasa que funciona dentro del sistema ubiquitina-proteasoma para etiquetar proteínas para su degradación. La inhibición del proteasoma puede conducir a una acumulación de proteínas ubiquitinadas, que de otro modo podrían ser sustratos de Ubr2, afectando así indirectamente a su función.Los inhibidores del proteasoma como MG132, Bortezomib, Epoxomicina, Lactacistina, PI-1840, MLN2238, Carfilzomib, Oprozomib y Velcade suelen ser pequeñas moléculas que se unen de forma reversible o irreversible a los sitios catalíticos del proteasoma. Su acción puede provocar la acumulación de proteínas en el interior de la célula, entre las que pueden encontrarse las implicadas en las vías de señalización reguladas por Ubr2. Esta acumulación puede dar lugar a una dinámica de señalización alterada y puede modular indirectamente la actividad de Ubr2. Los compuestos como el Salubrinal, que inhiben procesos celulares como la desfosforilación de eIF2α, pueden desencadenar el estrés del retículo endoplásmico y afectar posteriormente a las vías de degradación de proteínas. La Withaferina A y la Cloroquina actúan sobre diferentes aspectos de la gestión de las proteínas celulares; la Withaferina A interrumpe la actividad proteasomal y la Cloroquina inhibe la autofagia, otra vía de degradación de las proteínas. Estos mecanismos pueden dar lugar a un aumento de los niveles de ciertas proteínas dentro de la célula, alterando potencialmente el paisaje funcional en el que opera Ubr2.