Tropomyosin 4 Inhibidores
Los inhibidores comunes de la Tropomiosina 4 incluyen, entre otros, Latrunculina A, Latrunculia magnifica CAS 76343-93-6, (±)-Blebbistatina CAS 674289-55-5, Citocalasina D CAS 22144-77-0, CK 666 CAS 442633-00-3 y Y-27632, base libre CAS 146986-50-7.
Los inhibidores de la tropomiosina 4 son una clase de compuestos químicos diseñados para atacar e inhibir específicamente la función de la proteína tropomiosina 4, un miembro de la familia de las tropomiosinas implicado en la regulación del citoesqueleto de actina. La tropomiosina 4 desempeña un papel fundamental en la estabilización de los filamentos de actina y el control de sus interacciones con otras proteínas de unión a actina. Esta proteína es importante en procesos celulares como el mantenimiento de la forma celular, el apoyo al transporte intracelular y la modulación del movimiento celular. Al unirse a los filamentos de actina, la tropomiosina 4 ayuda a regular el montaje y desmontaje del citoesqueleto, que es crucial para la estructura celular y la integridad mecánica. Los inhibidores de la tropomiosina 4 interrumpen estas interacciones, mermando la capacidad de la proteína para estabilizar los filamentos de actina y alterando la dinámica del citoesqueleto. Químicamente, los inhibidores de la tropomiosina 4 están diseñados para interactuar con regiones específicas de la proteína responsables de su unión a la actina. Estos inhibidores pueden bloquear los dominios de unión a actina de la tropomiosina 4, impidiendo que se asocie a los filamentos de actina y regulando su estabilidad. El diseño de estos compuestos suele hacer hincapié en la especificidad, garantizando que se dirijan selectivamente a la tropomiosina 4 sin afectar a otras isoformas de tropomiosina o proteínas reguladoras de la actina. Los investigadores que estudian los inhibidores de la tropomiosina 4 pretenden comprender mejor las funciones exclusivas que desempeña esta isoforma en la regulación del citoesqueleto y cómo la inhibición de su actividad afecta a procesos celulares más amplios como la migración, la adhesión y la respuesta mecánica. Al examinar los efectos de estos inhibidores, los científicos pueden comprender mejor los mecanismos moleculares que controlan la dinámica de los filamentos de actina y cómo proteínas como la tropomiosina 4 contribuyen a mantener la arquitectura y la función celulares.
VER TAMBIÉN ....
| Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
|---|---|---|---|---|---|---|
Latrunculin A, Latrunculia magnifica | 76343-93-6 | sc-202691 sc-202691B | 100 µg 500 µg | ¥2933.00 ¥9014.00 | 36 | |
La latrunculina A puede inhibir la expresión de TPM4 al interrumpir la polimerización de la actina. La inhibición de la polimerización de la actina podría conducir a la desestabilización de los filamentos de actina, disminuyendo posteriormente la necesidad de TPM4 en la estabilización de los filamentos de actina. | ||||||
(±)-Blebbistatin | 674289-55-5 | sc-203532B sc-203532 sc-203532A sc-203532C sc-203532D | 5 mg 10 mg 25 mg 50 mg 100 mg | ¥2019.00 ¥3464.00 ¥5133.00 ¥10425.00 ¥19055.00 | 7 | |
La blebbistatina puede inhibir la expresión de TPM4 actuando como inhibidor selectivo de la actividad ATPasa de la miosina II. La inhibición de la actividad de la miosina II ATPasa podría conducir a una reducción de la interacción actina-miosina, reduciendo posteriormente la necesidad de TPM4 en la regulación de la contracción muscular. | ||||||
Cytochalasin D | 22144-77-0 | sc-201442 sc-201442A | 1 mg 5 mg | ¥1636.00 ¥4987.00 | 64 | |
La citochalasina D puede inhibir la expresión de TPM4 al interrumpir la polimerización de la actina. La inhibición de la polimerización de actina podría conducir a la desestabilización de los filamentos de actina, disminuyendo posteriormente la necesidad de TPM4 en la estabilización de los filamentos de actina. | ||||||
CK 666 | 442633-00-3 | sc-361151 sc-361151A | 10 mg 50 mg | ¥3554.00 ¥11508.00 | 5 | |
El CK-666 puede inhibir la expresión de TPM4 actuando como inhibidor del complejo Arp2/3. La inhibición del complejo Arp2/3 podría provocar una alteración en la ramificación y la dinámica de los filamentos de actina, lo que posteriormente reduciría la necesidad de TPM4 en la estabilización de los filamentos de actina. | ||||||
Y-27632, free base | 146986-50-7 | sc-3536 sc-3536A | 5 mg 50 mg | ¥2053.00 ¥7818.00 | 88 | |
El Y-27632 puede inhibir la expresión de TPM4 actuando como inhibidor selectivo de la proteína cinasa asociada a Rho (ROCK). La inhibición de ROCK podría conducir a una reducción de la interacción actina-miosina y de la organización del citoesqueleto de actina, reduciendo posteriormente la necesidad de TPM4 en la regulación de la contracción muscular. | ||||||
CK-869 | 388592-44-7 | sc-507274 | 5 mg | ¥1805.00 | ||
El CK-869 podría inhibir la expresión de TPM4 actuando como inhibidor del complejo Arp2/3. La inhibición del complejo Arp2/3 podría dar lugar a una alteración de la ramificación y la dinámica de los filamentos de actina, regulando posteriormente a la baja la necesidad de TPM4 en la estabilización de los filamentos de actina. | ||||||
Jasplakinolide | 102396-24-7 | sc-202191 sc-202191A | 50 µg 100 µg | ¥2031.00 ¥3373.00 | 59 | |
Jasplakinolide puede inhibir la expresión de TPM4 mediante la estabilización de los filamentos de actina, lo que puede conducir a una reducción de la necesidad de TPM4 en la estabilización de los filamentos de actina. | ||||||
SMIFH2 | 340316-62-3 | sc-507273 | 5 mg | ¥1579.00 | ||
SMIFH2 puede inhibir la expresión de TPM4 actuando como inhibidor de la polimerización de actina dependiente de formina. La inhibición de la polimerización de actina dependiente de la formina podría conducir a una reducción en la formación de filamentos de actina, disminuyendo posteriormente la necesidad de TPM4 en la estabilización de los filamentos de actina. | ||||||
CK-689 | 170930-46-8 | sc-507371 | 25 mg | ¥3520.00 | ||
El CK-689 podría inhibir la expresión de TPM4 actuando como inhibidor del complejo Arp2/3. La inhibición del complejo Arp2/3 podría provocar una alteración en la ramificación y la dinámica de los filamentos de actina, lo que posteriormente reduciría la necesidad de TPM4 en la estabilización de los filamentos de actina. | ||||||