TMPRSS13 Inhibidores

Los inhibidores comunes de la TMPRSS13 incluyen, entre otros, el mesilato de camostato CAS 59721-29-8, el mesilato de nafamostato CAS 82956-11-4, el mesilato de gabexato CAS 56974-61-9, la benzamidina CAS 618-39-3 y el clorhidrato de AEBSF CAS 30827-99-7.

Los inhibidores químicos de la TMPRSS13 abarcan una variedad de compuestos que pueden impedir la función de la proteína uniéndose a su sitio activo o alterando su estructura. El Camostat Mesilate y el Gabexate Mesilate, ambos inhibidores sintéticos de la serina proteasa, pueden inhibir directamente la TMPRSS13 ocupando su sitio activo, impidiendo así que la proteasa se una a sus sustratos. La unión de estos inhibidores imita la interacción natural con el sustrato, bloqueando eficazmente la actividad catalítica de la TMPRSS13. Del mismo modo, el nafamostat puede inhibir la TMPRSS13 uniéndose al residuo de serina esencial para la catálisis, lo que provoca una interrupción de la actividad proteolítica. La benzamidina, aunque de estructura más simple, emplea un mecanismo competitivo mediante la imitación de sustratos para obstruir el sitio activo de la TMPRSS13, inhibiendo así su función de escisión proteolítica.

De forma similar, AEBSF actúa modificando covalentemente el residuo de serina en el sitio activo, lo que conduce a la inhibición irreversible de TMPRSS13. Del mismo modo, la aprotinina puede formar un complejo estable con la TMPRSS13, obstaculizando el acceso del sustrato al bloquear el sitio activo de la enzima. La leupeptina, un inhibidor reversible de la serina proteasa, logra la inhibición de la TMPRSS13 al unirse al sitio activo, impidiendo la escisión del sustrato. Aunque la Pepstatina A es tradicionalmente un inhibidor de la proteasa aspártica, también puede inhibir la TMPRSS13 a través de un mimetismo estructural que bloquea el sitio activo de la proteína. E-64, aunque típicamente es un inhibidor de la proteasa cisteína, puede inhibir la TMPRSS13 si la enzima posee un residuo de cisteína reactivo cerca de su sitio activo, lo que conduce a una inhibición covalente e irreversible. El SBTI puede inhibir la TMPRSS13 obstruyendo directamente el sitio activo de la enzima, impidiendo así el acceso de sustratos fisiológicos. La 3,4-dicloroisocumarina modifica covalentemente el grupo hidroxilo de la serina en el sitio activo, lo que provoca la inhibición de la actividad enzimática de la TMPRSS13. Por último, el mecanismo de inhibición de la TMPRSS13 por Antipain implica su interacción con el sitio activo, lo que bloquea la unión del sustrato e inhibe la función de la proteasa.