TAG-72, también conocida como glicoproteína 72 asociada a tumores, es una glicoproteína que se encuentra principalmente en la superficie de diversas células cancerosas. Su función está íntimamente relacionada con la adhesión y la comunicación celular en el contexto de la biología del cáncer. TAG-72 desempeña un papel fundamental en la facilitación de las interacciones célula-célula, en particular entre las células cancerosas y los tejidos circundantes. Esta glicoproteína actúa como adhesivo molecular, permitiendo que las células cancerosas se adhieran a las células cercanas y a las matrices extracelulares. Estas propiedades adhesivas son esenciales para la invasión tumoral, la metástasis y la formación de tumores sólidos.
La inhibición de TAG-72 implica la interrupción de estas interacciones adhesivas críticas. Varios mecanismos pueden obstaculizar la función de TAG-72, impidiendo en última instancia la adhesión de las células cancerosas y la metástasis. Aunque los detalles precisos de estos mecanismos pueden variar, normalmente implican la interferencia con las interacciones moleculares necesarias para las propiedades adhesivas de TAG-72. Esto puede incluir el desarrollo de agentes que se unan competitivamente a TAG-72, impidiendo su unión con otros componentes celulares. Alternativamente, las estrategias de inhibición pueden dirigirse a las vías de señalización desencadenadas por TAG-72, interrumpiendo las cascadas responsables de la adhesión y metástasis de las células cancerosas. Mediante la inhibición de TAG-72, estos enfoques pretenden obstaculizar la capacidad de las células cancerosas para formar tumores, invadir los tejidos circundantes y propagarse a lugares distantes.
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| Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
|---|---|---|---|---|---|---|
Chloroquine | 54-05-7 | sc-507304 | 250 mg | ¥767.00 | 2 | |
La cloroquina, un conocido inhibidor de la autofagia, puede provocar la acumulación de glicoproteínas en el retículo endoplásmico, reduciendo potencialmente el tráfico de TAG-72 a la membrana y su posterior expresión. | ||||||
Brefeldin A | 20350-15-6 | sc-200861C sc-200861 sc-200861A sc-200861B | 1 mg 5 mg 25 mg 100 mg | ¥338.00 ¥587.00 ¥1376.00 ¥4140.00 | 25 | |
La brefeldina A altera el aparato de Golgi, donde las glicoproteínas como TAG-72 sufren modificaciones postraduccionales; esto puede impedir la maduración y exportación de TAG-72 a la superficie celular. | ||||||
Swainsonine | 72741-87-8 | sc-201362 sc-201362C sc-201362A sc-201362D sc-201362B | 1 mg 2 mg 5 mg 10 mg 25 mg | ¥1523.00 ¥2775.00 ¥6984.00 ¥9014.00 ¥20262.00 | 6 | |
Como inhibidor de la alfa-manosidasa II del Golgi, la swainsonina puede alterar los patrones de glicosilación de proteínas como TAG-72, disminuyendo potencialmente su estabilidad y funcionalidad. | ||||||
Castanospermine | 79831-76-8 | sc-201358 sc-201358A | 100 mg 500 mg | ¥2031.00 ¥6995.00 | 10 | |
La castanospermina inhibe las enzimas glicosidasas, lo que podría alterar la glicosilación del TAG-72, afectando a su plegamiento y transporte a la superficie celular. | ||||||
Monensin A | 17090-79-8 | sc-362032 sc-362032A | 5 mg 25 mg | ¥1715.00 ¥5810.00 | ||
La monensina, un ionóforo de sodio que altera la función del Golgi, podría reducir la glicosilación y el tráfico adecuados de TAG-72, reduciendo indirectamente su expresión. | ||||||
Tunicamycin | 11089-65-9 | sc-3506A sc-3506 | 5 mg 10 mg | ¥1907.00 ¥3373.00 | 66 | |
La tunicamicina bloquea la glicosilación ligada a N, lo que podría inhibir el correcto plegamiento y estabilidad de TAG-72, disminuyendo así potencialmente sus niveles. | ||||||
Deoxynojirimycin | 19130-96-2 | sc-201369 sc-201369A | 1 mg 5 mg | ¥812.00 ¥1602.00 | ||
Este inhibidor de la glicosidasa puede alterar el estado de glicosilación de TAG-72, impactando en su estructura y posiblemente reduciendo sus niveles celulares. | ||||||
Kifunensine | 109944-15-2 | sc-201364 sc-201364A sc-201364B sc-201364C | 1 mg 5 mg 10 mg 100 mg | ¥1489.00 ¥5968.00 ¥11338.00 ¥69102.00 | 25 | |
La kifunensina inhibe la mannosidasa I en el RE, lo que podría afectar a la maduración de glicoproteínas como TAG-72 y a su posterior función. | ||||||