SULT2A7 Inhibidores

Los inhibidores comunes de SULT2A7 incluyen, entre otros, el pentaclorofenol CAS 87-86-5, la quercetina CAS 117-39-5, el triclosán CAS 3380-34-5, el bisfenol A y la clorpromazina CAS 50-53-3.

Inhibidores de SULT2A7 se refiere a compuestos que pueden interferir con la actividad sulfotransferasa de SULT2A7, una enzima que cataliza la transferencia de un grupo sulfonilo de la molécula donante PAPS a moléculas aceptoras, incluyendo hormonas, neurotransmisores y compuestos xenobióticos. El modo de acción de estos inhibidores se caracteriza generalmente por su capacidad para competir con el sustrato o el cofactor para unirse al sitio activo de la enzima.

El pentaclorofenol y el 2,6-dicloro-4-nitrofenol son ejemplos de compuestos que pueden inhibir la SULT2A7 por competencia directa en el sitio catalítico de la enzima, impidiendo la unión y posterior sulfonación de los sustratos naturales de la enzima. Se sabe que los flavonoides como la quercetina y la fisetina interactúan con la sulfotransferasa de manera similar, compitiendo potencialmente con la PAPS por su sitio de unión. Esta competencia afecta a la función general de la enzima al reducir la disponibilidad del cofactor necesario para que se produzca la reacción de sulfonación. Los compuestos sintéticos como el triclosán, el bisfenol A y varios ftalatos, como el ftalato de dibutilo y el DEHP, también pueden interactuar con SULT2A7, probablemente compitiendo con los sustratos naturales por el acceso al sitio activo de la enzima. Puede suponerse que fármacos como la clorpromazina y la desipramina, que se sabe que inhiben otras sulfotransferasas, tienen un efecto inhibidor similar sobre la SULT2A7 debido a sus características estructurales, que les permiten encajar en el sitio activo de la enzima y bloquear la actividad enzimática normal. Estos inhibidores comparten colectivamente la característica de modular la acción enzimática de SULT2A7 impidiendo directa o indirectamente la unión de sustratos o del cofactor necesario para el proceso de sulfatación.