SULT1B1 Inhibidores

Los inhibidores comunes de SULT1B1 incluyen, entre otros, la quercetina CAS 117-39-5, el ácido mefenámico CAS 61-68-7, el ácido salicílico CAS 69-72-7, la DHEA CAS 53-43-0 y la naringenina CAS 480-41-1.

Los inhibidores de la SULT1B1 funcionan predominantemente uniéndose al sitio activo de la enzima SULT1B1, impidiendo así su actividad normal de sulfatación. Compuestos como la quercetina, un flavonoide natural, pueden competir con los sustratos en el sitio de unión de varias sulfotransferasas, incluida la SULT1B1. Asimismo, los AINE, incluidos el ácido mefenámico, el naproxeno y la indometacina, han mostrado tendencias inhibitorias hacia algunas enzimas sulfotransferasas. Funcionan imitando al sustrato y ocupando así el sitio activo de la enzima.

Además, compuestos como el ácido salicílico y el bisfenol A pueden interferir en los procesos de sulfatación, influyendo así en la actividad de la SULT1B1. Los compuestos naturales como la naringenina y los compuestos endógenos como la DHEA (dehidroepiandrosterona) muestran sus efectos inhibidores a través de la unión competitiva a los sitios activos de ciertas SULTs. Otros inhibidores notables son el tamoxifeno y la daunorubicina, que, aunque no son inhibidores primarios de las SULTs, pueden mostrar efectos inhibitorios sobre ciertos miembros de las sulfotransferasas. El estradiol, una hormona esteroide endógena, también puede obstaculizar ciertas SULTs compitiendo por el sitio activo.