Los inhibidores de Ssa2 son una clase de compuestos químicos diseñados para atacar e inhibir específicamente la actividad de Ssa2, un miembro de la familia Hsp70 (Heat Shock Protein 70) de chaperonas moleculares. Ssa2 interviene en diversas funciones celulares esenciales, como el plegamiento, el transporte y la degradación de proteínas, así como en la respuesta al estrés celular. Como proteína chaperona, Ssa2 ayuda a mantener la homeostasis de las proteínas contribuyendo al correcto plegamiento de los polipéptidos nacientes, evitando la agregación de proteínas y facilitando el nuevo plegamiento o la degradación de las proteínas mal plegadas. Ssa2 también interviene en el ensamblaje y desensamblaje de complejos proteicos y es crucial para la capacidad de la célula de hacer frente al estrés ambiental, como el choque térmico o el daño oxidativo. Los inhibidores de Ssa2 interrumpen estas funciones, lo que puede conducir a la acumulación de proteínas mal plegadas y alterar la dinámica de la homeostasis proteica en las células. El mecanismo de acción de los inhibidores de Ssa2 suele implicar la unión al dominio de unión al ATP de la proteína, impidiendo que experimente los cambios conformacionales impulsados por el ATP necesarios para su actividad chaperona. Algunos inhibidores también pueden interferir en la capacidad de la proteína para interactuar con proteínas cliente o cochaperonas, alterando aún más su función en el plegamiento de proteínas y el control de calidad. Al inhibir la Ssa2, estos compuestos pueden afectar a una amplia gama de procesos celulares que dependen del mantenimiento adecuado de las proteínas, como el crecimiento celular, las respuestas al estrés y la regulación del recambio proteico. La investigación sobre los inhibidores de Ssa2 ofrece valiosos conocimientos sobre los mecanismos de homeostasis de las proteínas y el papel de las chaperonas moleculares en el mantenimiento de la función celular. Entender cómo Ssa2 contribuye a estos procesos ayuda a arrojar luz sobre aspectos más amplios del plegamiento de proteínas, la agregación y la respuesta celular al estrés, destacando la importancia del control de calidad mediado por chaperonas en el mantenimiento de la salud celular.
| Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
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Quercetin | 117-39-5 | sc-206089 sc-206089A sc-206089E sc-206089C sc-206089D sc-206089B | 100 mg 500 mg 100 g 250 g 1 kg 25 g | ¥124.00 ¥192.00 ¥1218.00 ¥2764.00 ¥10357.00 ¥553.00 | 33 | |
Flavonoide que inhibe Hsp70 interfiriendo con su actividad ATPasa, reduciendo potencialmente la eficiencia chaperona de Ssa2 en células de levadura. | ||||||
VER 155008 | 1134156-31-2 | sc-358808 sc-358808A | 10 mg 50 mg | ¥2245.00 ¥9308.00 | 9 | |
Pequeña molécula inhibidora de las proteínas de la familia Hsp70; se une al dominio ATPasa, perjudicando posiblemente la función de Ssa2 en la respuesta al estrés y el plegamiento de proteínas. | ||||||