Date published: 2025-11-7

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Sialyltransferase Inhibidores

Santa Cruz Biotechnology ofrece ahora una amplia gama de inhibidores de sialiltransferasas para su uso en diversas aplicaciones. Las sialiltransferasas son enzimas que desempeñan un papel crucial en la adición de ácido siálico a glicoproteínas y glicolípidos, un proceso conocido como sialilación. Los inhibidores de la sialiltransferasa son compuestos que inhiben específicamente estas enzimas, regulando así los niveles de sialilación en diversos sistemas biológicos. Esta regulación es fundamental en la investigación científica, sobre todo en el estudio de la señalización celular, la adhesión celular y la respuesta inmunitaria. La capacidad de modular la sialilación mediante estos inhibidores proporciona a los investigadores una valiosa herramienta para diseccionar las complejas vías bioquímicas implicadas en estos procesos. Además, la sialilación es un factor clave en la diversidad estructural de glicoproteínas y glicolípidos, que influye en el comportamiento de las células y en la interacción entre éstas y su entorno. Mediante el uso de inhibidores de la sialiltransferasa, los científicos pueden comprender mejor estos mecanismos moleculares, lo que permite profundizar en áreas como la biología del desarrollo, la biología del cáncer y la inmunología. Estos inhibidores también son útiles en el campo de la glicobiología para estudiar el papel de la glucosilación en la función y estabilidad de las proteínas. Para obtener información detallada sobre los inhibidores de la sialiltransferasa disponibles, haga clic en el nombre del producto.

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Nombre del productoNÚMERO DE CAS #Número de catálogoCantidadPrecioMENCIONESClasificación

Lithocholylglycine

474-74-8sc-207830A
sc-207830B
sc-207830
sc-207830C
sc-207830D
sc-207830E
2 mg
5 mg
10 mg
25 mg
50 mg
100 mg
¥2256.00
¥3069.00
¥3983.00
¥8947.00
¥16754.00
¥27686.00
4
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La litocholilglicina actúa como sialiltransferasa, mostrando una capacidad única para facilitar la transferencia de residuos de ácido siálico a las glicoproteínas. Sus interacciones de unión específicas con sustratos donantes mejoran la eficiencia catalítica de la enzima, promoviendo reacciones de glicosilación rápidas. La flexibilidad conformacional del compuesto permite una alineación óptima de los sustratos, mientras que la arquitectura distintiva de su sitio activo influye en la especificidad del sustrato y las velocidades de reacción, contribuyendo a diversas vías biológicas.