Los inhibidores de la sialiltransferasa 10 abarcan una gama diversa de compuestos que pueden interferir con la actividad enzimática de la sialiltransferasa 10, una enzima implicada en la biosíntesis de glicoconjugados que contienen ácido siálico. Estos inhibidores pueden actuar a través de varios modos de acción, como la imitación de los sustratos naturales de la enzima, la inhibición competitiva, o mediante la unión al sitio activo, bloqueando así la transferencia de residuos de ácido siálico a moléculas aceptoras. Algunos inhibidores pueden unirse a la fracción de citidina del azúcar donante del nucleótido, que es esencial para la reacción de la transferasa, mientras que otros pueden influir en los patrones de glicosilación alterando las vías de glicosilación anteriores, afectando a la disponibilidad de sustratos o a la especificidad del sustrato de la enzima.
En el dinámico campo de la glicociencia, los inhibidores de la sialiltransferasa 10 pueden servir como valiosas herramientas para diseccionar el papel de la sialilación en los procesos celulares. Al alterar el estado de glicosilación de las proteínas, estos inhibidores pueden contribuir a comprender mejor cómo se regula la función de las glicoproteínas en un contexto celular. La inhibición enzimática puede lograrse mediante moléculas competitivas que se asemejan mucho a los sustratos naturales de la enzima o a análogos del estado de transición, que pueden unirse estrechamente al sitio activo de la enzima. Además, las alteraciones del entorno de glicosilación celular mediante la inhibición de otras glicosidasas o glicosiltransferasas pueden influir indirectamente en la actividad de la sialiltransferasa 10, proporcionando así un medio para modular la función de la enzima. Estas estrategias de inhibición pueden ser especialmente útiles para estudiar los complejos procesos biológicos regulados por la glicosilación, como la señalización celular, las interacciones célula-célula y la estabilización de las glicoproteínas.
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| Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
|---|---|---|---|---|---|---|
Proteasome Inhibitor I | 158442-41-2 | sc-3127 | 1 mg | ¥970.00 | 1 | |
Un inhibidor de la O-GlcNAcasa que podría influir en el patrón general de sialilación dentro de las células alterando la glicosilación de las proteínas, lo que podría influir en la función de las sialiltransferasas como la Sialiltransferasa 10. | ||||||
Zanamivir | 139110-80-8 | sc-208495 | 1 mg | ¥2990.00 | 6 | |
Un inhibidor de la neuraminidasa que podría mostrar actividad inhibidora hacia las sialiltransferasas debido a las similitudes estructurales con el ácido siálico, afectando así al proceso de sialilación catalizado por la sialiltransferasa 10. | ||||||
Deoxynojirimycin | 19130-96-2 | sc-201369 sc-201369A | 1 mg 5 mg | ¥812.00 ¥1602.00 | ||
Un iminosugar que inhibe las glicosidasas y podría alterar los patrones de glicosilación en las células, lo que podría influir en la actividad de la Sialiltransferasa 10. | ||||||
Castanospermine | 79831-76-8 | sc-201358 sc-201358A | 100 mg 500 mg | ¥2031.00 ¥6995.00 | 10 | |
Otro iminosugar con actividad inhibidora de la glicosidasa que podría afectar a la actividad de la sialiltransferasa 10 cambiando el entorno de glicosilación dentro de la célula. | ||||||
Swainsonine | 72741-87-8 | sc-201362 sc-201362C sc-201362A sc-201362D sc-201362B | 1 mg 2 mg 5 mg 10 mg 25 mg | ¥1523.00 ¥2775.00 ¥6984.00 ¥9014.00 ¥20262.00 | 6 | |
Un alcaloide que inhibe la mannosidasa II y podría dar lugar a patrones de glicosilación alterados, lo que podría afectar a la función de la sialiltransferasa 10 modificando su especificidad o disponibilidad de sustrato. | ||||||
Kifunensine | 109944-15-2 | sc-201364 sc-201364A sc-201364B sc-201364C | 1 mg 5 mg 10 mg 100 mg | ¥1489.00 ¥5968.00 ¥11338.00 ¥69102.00 | 25 | |
Un inhibidor de la mannosidasa I que podría dar lugar a glicoproteínas mal plegadas y afectar a la maduración de las glicoproteínas, influyendo potencialmente en los sustratos disponibles para la sialiltransferasa 10 y, por tanto, en su actividad. | ||||||