SIAE Inhibidores

Los Inhibidores comunes de SIAE incluyen, entre otros, Zanamivir CAS 139110-80-8, Oseltamivir fosfato CAS 204255-11-8, Peramivir, Laninamivir y ácido N-acetil-2,3-dehidro-2-desoxineuramínico CAS 24967-27-9.

Los inhibidores químicos de la SIAE pueden funcionar a través de diversos mecanismos para inhibir la actividad enzimática de la proteína. Por ejemplo, el Zanamivir y el Oseltamivir son inhibidores de la neuraminidasa con una similitud estructural con el ácido siálico, lo que les permite impedir potencialmente la actividad enzimática de la SIAE sobre sus sustratos ocupando su sitio activo. Esta inhibición competitiva bloquea la capacidad de la enzima para eliminar residuos de ácido siálico de glicoproteínas o glicolípidos. Peramivir y Laninamivir, también inhibidores de la neuraminidasa, pueden inhibir la SIAE de manera similar, uniéndose al sitio activo de la enzima e impidiendo la escisión del ácido siálico. Esto es crucial, ya que el papel principal de la SIAE consiste en la regulación de las respuestas inmunitarias mediante la modificación de las moléculas que contienen ácido siálico en la superficie celular.

Además, los inhibidores químicos como la DANA y la Siastatina B, que son análogos del ácido siálico, actúan como inhibidores competitivos bloqueando directamente el sitio activo de la SIAE. El Neu5Ac2en, otro derivado del ácido siálico, puede inhibir la actividad enzimática de la SIAE al competir con sustratos naturales por el sitio activo, impidiendo así el correcto funcionamiento de la enzima. La fludalanina, un análogo estructural de la alanina, y el PUGNAc, otro inhibidor de las sialidasas, podrían inhibir la SIAE al parecerse a sus sustratos naturales, bloqueando el sitio activo de la enzima y dificultando su actividad. Otro análogo del ácido siálico, el ácido 9-azido-9-deoxi-N-acetilneuramínico, puede inhibir la SIAE actuando como pseudosustrato, impidiendo así que la enzima cumpla su función de escindir residuos de ácido siálico. Por último, la anhidro-D-mannojirimicina, un derivado que imita la estructura de los sustratos naturales, puede bloquear el sitio activo de la SIAE, dejándola inactiva e incapaz de desempeñar su función en los procesos celulares. Cada una de estas sustancias químicas, al imitar o competir con los sustratos naturales de la SIAE, puede provocar la inhibición funcional de la proteína, influyendo así en las vías bioquímicas en las que interviene la SIAE.