SerpinA3n Inhibidores

Inhibidores comunes de SerpinA3n incluyen, pero no se limitan a Aprotinin CAS 9087-70-1, Leupeptin hemisulfate CAS 55123-66-5, Chymostatin CAS 9076-44-2, E-64 CAS 66701-25-5 y AEBSF hydrochloride CAS 30827-99-7.

Los inhibidores químicos de SerpinA3n abarcan una variedad de compuestos que se dirigen a la capacidad de la proteína para inhibir serina proteasas. El fluorofosfato de diisopropilo y el fluoruro de fenilmetanosulfonilo actúan como inhibidores directos, interactuando con el residuo de serina dentro del sitio activo de SerpinA3n. El fluorofosfato de diisopropilo lo consigue mediante modificación covalente, mientras que el fluoruro de fenilmetanosulfonilo emplea la sulfonilación para lograr un efecto similar. Ambas acciones tienen como resultado la prevención de la función inhibidora de la proteasa de SerpinA3n. La aprotinina, aunque es un pequeño inhibidor proteínico, puede interactuar con proteasas que normalmente interactuarían con SerpinA3n, lo que reduce el número de dianas disponibles para SerpinA3n y, por tanto, disminuye su acción inhibidora.

La leupeptina y el antidolor actúan uniéndose a serina y cisteína proteasas, que son dianas potenciales de SerpinA3n. Su efecto inhibidor sobre estas proteasas reduce indirectamente la capacidad funcional de SerpinA3n. Del mismo modo, la quimostatina inhibe las proteasas de serina similares a la quimotripsina, lo que puede disminuir la actividad de las proteasas que interactúan con SerpinA3n, provocando una reducción consecuente de la actividad de SerpinA3n. E-64, al inhibir irreversiblemente las cisteína proteasas, y la pepstatina A, al inhibir las aspartil proteasas, pueden preservar la función inhibidora de SerpinA3n al impedir la degradación o escisión proteolítica que normalmente reduciría su actividad. El AEBSF, un inhibidor de la serina proteasa, se une irreversiblemente a los residuos de serina en los sitios activos de las proteasas, impidiendo así potencialmente la interacción entre estas proteasas y SerpinA3n. El mesilato de gabexato y el mesilato de camostat actúan compitiendo con SerpinA3n por las mismas dianas de proteasas, inhibiendo eficazmente a SerpinA3n al limitar su capacidad de formar complejos inhibitorios con estas proteasas. El nafamostat también participa en esta inhibición competitiva, uniéndose a las proteasas diana e inhibiendo así la actividad de SerpinA3n. En conjunto, estos productos químicos alteran las capacidades funcionales de SerpinA3n mediante la alteración directa de su sitio activo o mediante la reducción indirecta de su potencial para interactuar con serina proteasas e inhibirlas. A través de estos mecanismos, los inhibidores comprometen la capacidad de SerpinA3n para regular la actividad de la proteasa en los contextos biológicos en los que opera.