Sel-1L3 Inhibidores

Los inhibidores comunes de Sel-1L3 incluyen, entre otros, MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] CAS 133407-82-6, E-64 CAS 66701-25-5, Lactacistina CAS 133343-34-7, Hemisulfato de leupeptina CAS 55123-66-5 y Aprotinina CAS 9087-70-1.

Los inhibidores químicos de Sel-1L3 pueden lograr la inhibición funcional a través de una variedad de mecanismos relacionados con la interrupción de la proteostasis celular, principalmente impidiendo las vías proteolíticas que regulan el recambio de proteínas, lo que conduce indirectamente a la inhibición de Sel-1L3. MG-132, Lactacystin, PI-1840 y Z-LLL-CHO (MG-101) son inhibidores del proteasoma que inhiben la degradación de proteínas ubiquitinadas. Esta inhibición puede conducir a la acumulación de proteínas dentro de la célula, incluyendo aquellas que pueden controlar la función de Sel-1L3. De forma similar, ALLN (Calpain Inhibitor I) y AEBSF funcionan como inhibidores de calpaínas y serina proteasas, respectivamente, que pueden prevenir la degradación de proteínas reguladoras esenciales que gobiernan la actividad de Sel-1L3.

E-64 y Leupeptin, que actúan como inhibidores de proteasas de cisteína y treonina, respectivamente, pueden estabilizar los inhibidores o las proteínas reguladoras de Sel-1L3, restringiendo así su función. La pepstatina A, un inhibidor de la proteasa aspartil, y la quimostatina, que inhibe la actividad similar a la quimotripsina, contribuyen a la modulación de los procesos proteolíticos que podrían implicar el procesamiento de las proteínas reguladoras de Sel-1L3. La actividad funcional de Sel-1L3 puede ser inhibida indirectamente a través de estos procesos alterando la disponibilidad y funcionalidad de estos elementos reguladores. Además, la inhibición de varias enzimas proteolíticas por parte de la Aprotinina puede afectar al recambio de proteínas que interactúan con Sel-1L3, dando lugar a una disminución de su actividad funcional. Marimastat, por su parte, es un inhibidor de metaloproteasas de matriz de amplio espectro que incide en la remodelación de la matriz extracelular, un proceso estrechamente vinculado a las vías de señalización celular. Esta alteración puede influir en el entorno celular en el que opera Sel-1L3, dando lugar a una forma indirecta de inhibición funcional al alterar las cascadas de señalización que desempeñan un papel en la regulación de Sel-1L3.