S100A7A Inhibidores

Entre los inhibidores comunes de S100A7A se incluyen, entre otros, el zinc CAS 7440-66-6, la clorhexidina CAS 55-56-1, el cloruro de bencetonio CAS 121-54-0, la sal de plata de sulfadiazina CAS 22199-08-2 y el triclosán CAS 3380-34-5.

Los inhibidores químicos de la S100A7A pueden emplear diversos mecanismos para lograr la inhibición de esta proteína. La piritiona de zinc, por ejemplo, ejerce su acción inhibidora uniéndose a la S100A7A, lo que se prevé que obstruya la funcionalidad antimicrobiana inherente a la proteína al interferir con sus sitios de unión a metales. Del mismo modo, la clorhexidina puede formar complejos con S100A7A, impidiendo así su interacción con objetivos microbianos. Esta interacción se atribuye a la alta afinidad de la clorhexidina para unirse a las proteínas. El cloruro de bencetonio también interactúa con la S100A7A a través de sus propiedades tensioactivas catiónicas, que probablemente le permiten unirse a la proteína e inhibir su función. La acción de la sulfadiazina de plata se caracteriza por la liberación de iones de plata, que se sabe que inhiben proteínas como la S100A7A al unirse y alterar su estructura, impidiendo así su actividad biológica.

Siguiendo con el tema de la interacción directa, el triclosán puede unirse a la S100A7A, lo que puede provocar una alteración de la estructura y la función de la proteína, con la consiguiente inhibición. El miconazol, conocido por su afinidad con varias proteínas, podría unirse directamente a la S100A7A, alterando así su función. La capacidad quelante del clioquinol podría privar a la S100A7A de iones metálicos esenciales para su función, inhibiendo eficazmente su actividad. La octenidina, por su capacidad para unirse a las proteínas y modificar su conformación, podría interactuar directamente con la S100A7A e inhibirla. El lactato de etacridina podría igualmente ejercer una inhibición directa de la S100A7A mediante intercalación o interacción que modifique su actividad. La metenamina, en condiciones ácidas, libera formaldehído que puede reaccionar con proteínas como la S100A7A, provocando su reticulación e inhibición. El timol y el eucaliptol, a través de sus respectivas interacciones con las regiones hidrofóbicas de las proteínas, pueden alterar la función de la S100A7A modificando su núcleo hidrofóbico e inhibiendo la actividad de la proteína. Cada sustancia química, a través de su interacción única con la proteína, contribuye a la inhibición colectiva de la S100A7A.